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1.
Rev. cuba. hig. epidemiol ; 23(3): 306-10, jul.-sept. 1985. tab
Article in Spanish | LILACS | ID: lil-44382

ABSTRACT

Se estudia la digestibilidad gástrica de las proteínas de las siguientes muestras: leche entera reconstruida de vaca, evaporada, condensada, de cabra, yogur y albúmina de huevo como proteína patrón, las cuales se introdujeron en el estómago de ratas adultas a una concentración protéica del 1%. Se señala que al cabo de 30 minutos se extrajo el estómago y se determinó en su contenido da cantidad de pépticos formados por la reacción con el reactivo de Folín. Se informa que en la leche de cabra, el yogur y la albúmina de huevo se observa la mayor formación de péptidos (alrededor de 90 mg, expresados en cantidad de tirosina liberada). Se expresa que el menor valor se obtiene para la leche condensada con 34 mg de tirosina, mientras que la leche entera reconstruida de vaca y la leche evaporada presentan valores intermedios. Se concluye que el método ensayado puede ser útil para el estudio de la digestibilidad gástrica de las proteínas y se confirma la hidrólisis parcial de las proteínas del yogur


Subject(s)
Rats , Animals , Male , Centrifugation/methods , Digestion , Milk Proteins , Nutritive Value
2.
Rev. cuba. hig. epidemiol ; 24(3): 379-85, jul.-sept. 1986. tab
Article in Spanish | LILACS | ID: lil-52208

ABSTRACT

Se desarrolla un diseño factorial fraccional 2III 5-2 para estudiar la extracción de las proteínas de la torta que queda como subproducto de la producción de aceite de maíz. Se seleccionan como variables independientes la relación masa/volumen, el pH, la temperatura, la concentración de cloruro de sodio (NaCl) y el tiempo de extracción. Se estudia adicionalmente el efecto de las extracciones sucesivas sobre el rendimiento y el efecto del pH sobre la solubilidad de las proteínas. Se informa que el mayor rendimiento (93,2 ) se obtuvo en 2 extracciones sucesivas, con una relación masa/volumen de 1/20, un pH 11, una temperatura de 50-C y un tiempo de extracción de 60 min. Se indica que la menor solubilidad de las proteínas se encontró alrededor de un pH 4,0


Subject(s)
Zea mays , Plant Proteins, Dietary/isolation & purification
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