ABSTRACT
Este trabalho objetivou investigar a dependência entre o equilíbrio de desenovelamento da invertase por uréia, segundo um mecanismo de equilíbrio entre dois estados, com algumas propriedades termodinâmicas do solvente. Os valores das propriedades termodinâmicas do solvente foram calculados com aplicação da teoria de McMillian-Mayer. O equilíbrio de desenovelamento da invertase foi acompanhado por titulação espectrofotométrica em 280nm com uma solução de uréia a 8 mol.L-¹. O bom ajuste a um modelo de primeira ordem apresentado pelos dados de equilíbrio da invertase, bem como da RNase A e da RNase T1, é consistente com a idéia de que o alto conteúdo em carboidratos da invertase não afeta o mecanismo geral de desenovelamento. Entretanto, um aumento na concentração de uréia produziu uma diminuição na energia livre de desenovelamento (DeltaG°U ) para a intertase, e um aumento nos valores de DeltaG°U para Rnase A e Rnase T1. A invertase também exigiu maiores valores de atividade de água (Aw) do que a RNAse A e a RNAse T1 para ser desenovelada. O diferente comportamento da invertase em relação a aquelas enzimas pode ser relevante para fornecer informação adicional sobre os mecanismos detalhados do enovelamento e desenovelamento de proteínas.