Soluçöes artificiais e de hemoglobina como substitutos de sangue: uma revisäo / Hemoglobin and artificial solutions as blood substitutes; an overview

O uso das soluçöes mais investigadas como substitutos de sangue foi revisto e discutido. Especial ênfase foi dado aos perfluorocompostos, à hemoglobina com várias modificaçöes e aos quelatos. Os possíveis substitutos foram analisados principalmente por suas capacidades de ligar, transportar e descarregar oxigênio aos tecidos, bem como seu tempo de manutençäo em circulaçäo, vias de eliminaçäo e possível toxidez. Embora dificilmente possam vir a substituir efetivamente o sangue, säo poderosas armas para uso temporário nas mais diversas situaçöes clínicas, e a obtençäo de um substituto eficaz é objeto de pesquisas em todo o mundo, inclusive em laboratórios de biotecnologia. O seu interesse comercial também é evidente e, em consequência, os resultados de pesquisas atuais no assunto tornam-se cada dia menos divulgados

Polyphosphate binding sites in Liophis miliaris hemoglobin: evidence with reduced nicotinamide adenine dinucleotide phosphate

The water-snake Liophis miliaris presentes hemoglobin which binds organic polyphosphate through a simple single-site per tetramer (Mol. Wt. 64500) as judged by titration curves of reduced nicotinamide adenine dinucleotide phosphate either in the presence or absence of inositol hexaphosphate. The site seems to have the same structural nature of that found on other hemoglobins and is able to strongly bind most of the known protein effectors such as inositol hexaphosphate, adenosine triphosphate or 2,3-disphosphoglicerate. The high association constant at pØ7 of reduced nicotinamide for the deoxy hemoglobin of about K (D) = 7 x 10***6 M***-1 comparaed to human hemoglobin (K(D) = 7 x 10***5 M***-1), and to that of adenosine triphosphate (its natural erythrocytic polyphosphate) still higher of about K(D) = 10***11 M ***-1, shows clearly the very high affinity of this snake hemoglobin for such allosteric effector. The results besides corroborating the dimer-tetramer transition mechanism proposed to describe the oxygen transport by the hemoglobin of Liophis miliaris - may explain the difficulties to obtain the oxy dimeric conformation of the protein by usual hemolysis and stripped off procedures

HEMOGLOBINAS EM CASCUDOS (SILURIFORMES) DA AMAZÔNIA CENTRAL. II. Determinação do Efeito Bohr por Focalização Isoelétrica

SUMMARY The qualitative analyse of Bohr effect by isoelectric focusing on polyacrilamide gel from hemolysed of the seven species hemoglobins of Loricariidae and Callicthidae family of Amazon River have a heterogeneous effect. Some of them have shown hemoglobins with isoelectric point which increase when the protein is in deoxygenated state in comparison to the carboxy state, likely human hemoglobin. Others presented its hemoglobins in the deoxy state without any change in the PI or have presented an decrease in such as value. The changes in isoelectric point when the carboxyhemoglobin was comproved with the deoxyhemoglobin have been used as Bohr effect's indicator. Thus, Pterygoplychthis pardalis presents a reverse Bohr effect that was confirmed by oxygen equilibrium analysis. Plecostomus; Canthoporus and Hoplosternum throcatum showed hemoglobins with normal Bohr effect. On the other hand Sturisoma robustum presented one hemoglobin component with normal and others with reverse Bohr effects. A close relationship between Bohr effect analysed by this methodology and that usually done by equilibrium studies could be observed. The heterogeneous Bohr effect could be correlated with the habitat or their ability to survive in hypoxic environment.

Resumo A análise qualitativa do efeito Bohr por eletrofocalização em gel de poliacrilamida dos hemolisados de sete espécies das famílias Loricariidae e Callicthidae da Amazônia Central nos revelou uma natureza diversa deste efeito. Algumas hemoglobinas destas espécies mostraram um incremento no ponto isoelétrico (PI) da forma deoxigenada em comparação à forma carboxy, como ocorre com a hemoglobina humana. Outras espécies contudo tiveram suas hemoglobinas com PI diminuído e ainda em outras espécies foi observado alteração no PI de somente um dos componentes. A modificação no PI das forma deoxy da hemoglobina correlacionada com a presença ou não de efeito Bohr normal ou ainda com efeito Bohr reverso. Pterygoplichtys pardalis apresenta efeito Bohr reverso por este método o qual foi comprovado por estudos de equilíbrio de oxigenação de suas hemoglobinas. Plecostomus e Hoplosternum thorocatum apresentaram componentes com efeito Bohr normal. Já em Sturisoma robustum observou-se a presença de alguns componentes com efeito Bohr reverso e de outros com efeito Bohr normal; enquanto que em Canthoporus genibarbis somente a presença de efeito Bohr normal pode ser encontrado. Esta variabilidade de efeitos Bohrs achados poderiam relacionar-se com o habitat destas espécies ou com sua habilidade para sobreviver em ambientes hipóxicos.