Purificación del factor IX recombinante expresado en leche de cerdas transgénicas / Purification of recombinant factor IX expressed in milk of transgenic sows

Se purificó a partir de la leche de cerdas transgénicas, factor IX recombinante, y se obtuvieron rendimientos entre 1 a 2 g de esta proteína por litro, lo que resulta una nueva vía para la obtención de este producto con una alta eficiencia, ya que su expresión es 1 000 veces superior a la del factor IX plasmático humano. Mediante la combinación de 2 pasos cromatográficos: intercambio iónico en DEAE-Shephadex A-50 y cromatografía de afinidad con heparina, se realizó la purificación del factor IX, con esta leche como material de partida. Se estudiaron diferentes métodos para la eliminación de las caseínas, contaminante principal del proceso, y se escogió finalmente la ultracentrifugación, por las numerosas ventajas que presenta con respecto a la precipitación isoeléctrica y la precipitación por sales. El factor IX puede ser purificado de la leche transgénica con una alta pureza utilizando métodos cromatográficos que no usan inmunoafinidad y son finalmente escalables en la producción industrial, lo cual proporciona nuevas perspectivas para el tratamiento de la hemofilia B mediante la preparación de posibles formulaciones orales.

Recombinant factor IX was purified from milk of transgenic sows, and yieldings between 1 and 2 g of this protein per liter were obtained. This is a new way to get this product with a high efficiency, since its expression is 1 000 times higher than of the human plasmatic factor IX. By combining 2 chromatographic steps (ion exchange in DEAE-Shephadex A-50 and affinity chromatography with heparin), the factor IX was purified, with this milk as a starting material. Different methods were studied to eliminate caseins, the main pollutant of the process, and ultracentrifugation was selected due to its numerous advantages over the isoelectric precipitation and salt precipitation. Factor IX may be purified from transgenic milk with an elevated purity by chromatographic methods that do not use immunoaffinity and are finally scalable in industrial production, which provides new perspectives for treating hemophilia B by preparing new oral formulations.

Pasteurización de soluciones de inmunoglobulinas de uso intravenoso. Uso de azúcares como estabilizantes / Pasteurization of intravenous immunoglobulin solutions. Use of sugars as stabilizers

Se realizó la pasteurización a partir de la unión de los sobrenadantes II de 4 lotes de plasma normal sometidos a fraccionamiento alcohólico, con la utilización de los estabilizantes siguientes: sorbitol, sacarosa y dextrosa al 30 porciento. El grado de agregación molecular se determinó por cromatografía en gel. Entre los estabilizantes utilizados, el sorbitol presentó los mejores resultados, con formación de polímeros que fluctúan entre el 10 - 15 porciento, valores que se corresponden con los reportados por otros autores. Estos polímeros según los requerimientos de la OMS deben ser eliminados por otros procedimientos para obtener valores inferiores al 10 porciento

Composición de inmunoglobulinas en la inmunoglobulina humana antimeningogócica / Composition of inmunoglobulins in antimeningococci human inmunoglobulin

Se determinó por turbidimetría las concentraciones de IgG, IgA e IgM, se cuantificó IgE con el UMELISA-IgE del SUMA, y se estudió por un método inmunoenzimático la composición de subclases de IgG específica contra proteínas de meningococo B. Se encontraron concentraciones de IgG de 47,98; 47,80 g/L, el contenido de IgA fue menor o igual que 0,50 g/L, concentración de IgM se encontró alrededor de 0,25 g/L y los niveles de IgE fueron mayores de 200 UI/mL. Se considera que están presentes anticuerpos IgG específicos de las 4 subclases con predominio de IgGI. Una mayor presencia de IgGI pudiera estar asociada con un mayor valor de actividad específica