ABSTRACT
El R. prolixus es considerado uno de los principales vectores de la Enfermedad de Chagas en América. Este Triatomíneo posee como única fuente de alimentación la sangre, la cual es indispensable para completar su metamorfosis. Se realizó un estudio electroforético en PAGE-SDS, (Gel de Poliacrilamida con Sodio Dodecil Sulfato), de la hemolinfa de R. prolixus durante diez semanas después de la ingesta inicial, obteniéndose un número variable de bandas de proteínas de diferentes pesos moleculares durante las semanas encuestadas. Se pudo determinar la tercera semana como la mayor diferenciación proteínica. Los primeros investigadores en realizar estudios electroforéticos de la hemolinfa de los triatomíneos fueron Benoit y Sande (1959), y Sande y Karcher en (1960), quienes realizaron la separación de las proteínas de la hemolinfa de R. prolixus alimentado de cobayo utilizando agar; obteniendo once bandas de proteínas. En 1963, Zeledón y Morúa realizaron comparaciones entre la hemolinfa de R. prolixus y varias especies de Triatoma alimentados con conejo y paloma. Adams y Rickman en 1969, reportaron diferencias cuantitativas al alimentar T. rubida de conejo y gallina. Posteriormente, esta técnica fue utilizada para difrenciar triatomíneo en diferentes zonas geográficas de Argentina y del Barsil en base al número de fracciones proteínicas obtenidas en cada caso (Actis et. al, 1964). Trabajos de Perassi en 1972 con diferentes especies de triatomíneos, permitieron visualizar mayor número de bandas de separación en la hemolinfa de R. prolixus utilizando geles de poliacrilamida. El objetivo de esta investigación fue determinar si existen diferencias cualitativas en las proteínas de la hemolinfa de R. prolixus a partir de la ingesta de sangre de animales de experimentación, en esta ocasión de ratones blancos y calcular el peso molecular de cada uno de las diferentes proteínas aisladas. Para realizar la investigación, se utilizaron Geles de Poliacrilamida con Sodio Dodecil Sulfato (SDS-PAGE), con gradiente de densidad (15 por ciento - 5 por ciento) (Swank et. al, 1971). Teñidas con azul de Coomasie y nitrato de plata amoniacal, se detectaron proteínas en concentrciones de 0.1 nanogramo en 5 microlitros de muestra. El peso molecular de cada una de las bandas de proteínas obtenidas se calculó por regresión logarítmica, tomando como base la migración electroforética de proteínas de peso molecular conocido (Zingales, 1984)