ABSTRACT
La heparina inhibe la coagulación uniéndose a la antitrombina y aumentando miles de veces la velocidad con que esa glicoproteína inhibe la trombina. Otra de las importantes actividades biológicas de la heparina es inhibir el sistema del complemento humano. Los resultados obtenidos por distintos autores indican que estas dos actividades, anticoagulante y anticomplementaria, residen en distintos segmentos de la heparina. El objetivo de esta investigacion fue estudiar como pueden reconocerse las macromoléculas tan diferentes que intervienen en ambos procesos. Se utilizó un sistema sencillo constituido por la heparina y la lectina Concanavalina A. Se logró precipitar de la heparina la fracción activa que posee alta afinidad por la antitrombina y gran actividad anticoagulante. Fueron imprescindibles condiciones experimentales muy específicas de baja fuerza iónica y la presencia de iones calcio. Los experimentos se extendieron a un sistema fisiológico reemplazando la Concanavalina A por el primer componente del sistema del complemento humano, el complejo proteico C1. Se comprobó que manteniendo las condiciones experimentales anteriores se aislaba en el precipitado de la interacción con el C1 una subpoblación de la heparina con gran afinidad por la antitrombina y muy alta actividad anticoagulante. Se concluye que el complejo proteico C1 reconoció en la heparina la fracción activa de la misma donde se encuentra el segmento de gran afinidad por la antitrombina