Prevalência de dor osteomuscular na equipe de enfermagem do Hospital da Polícia Militar de Minas Gerais / Prevalence of Osteomuscular pain in the nursing staff of the Militar Policy Hospital of Minas Gerais

O registro de distúrbios osteomusculares tem se tornado mais frequente entre a população trabalhadora, incluindo, neste grupo, os profissionais de enfermagem. O objetivo deste estudo foi identificar a prevalência de dor osteomuscular na equipe de enfermagem do Hospital da Polícia Militar de Minas Gerais (HPM-MG) e sua associação com características relacionadas ao trabalho. Estudo transversal, onde a versão brasileira do Questionário Nórdico foi aplicada a uma amostra de 167 auxiliares e técnicos de enfermagem do HPM. Foi elaborado um protocolo para a caraccterização dos participantes contendo variáveis sociodemográficas e ocupacionais e perguntas sobre atividades relacionadas com o trabalho. Teste t de Student e Qui-quadrado foram utilizados para a análise dos dados. Entre os 167 entrevistados, 110 (65 por cento)eram mulheres e 160 (96 por cento) relataram sentir dor pelo menos em uma região do corpo. A região mais frequente afetada pela dor foi a coluna lombar (70 por cento). Houve associação entre a presença de dor osteomuscular e o turno de trabalho, realização de tarefas repetitivas, trabalhar na posição encurvada, levantar ou transferir pacientes, empurrar objetos pesados, não adotar medidas preventivas como alongamentos e exercícios, não realizar atividade física regular ou atividade de lazer (p,0,05). Os resultados mostraram que muitas atividades realizadas durante o trabalho estão relacionadas à presença de sintomas osteomusculares. A fisioterapia pode ser uma possibilidade real de intervenção com, adoção de medidas educativas e preventivas no ambiente de trabalho. São necessários estudos que investiguem a eficácia das técnicas preventivas no tratamento dos sintomas osteomusculares relacionados ao trabalho

Characterization of á-trypsin at acid pH by differential scanning calorimetry

Trypsin is a serino-protease with a polypeptide chain of 223 amino acid residues and contains six disulfide bridges. It is a globular protein with a predominance of antiparallel á-sheet and helix in its secondary structure and has two domains with similar structures. We assessed the stability of á-trypsin in the acid pH range using microcalorimetric (differential scanning calorimetry) techniques. Protein concentrations varied in the range of 0.05 to 2.30 mg/ml. Buffer solutions of 50.0 mM á-alanine and 20.0 mM CaCl2 at different pH values (from 2.0 to 4.2) and concentrations of sorbitol (1.0 and 2.0 M), urea (0.5 M) or guanidinium hydrochloride (0.5 and 1.0 M) were used. The data suggest that we are studying the same conformational transition of the protein in all experimental situations using pH, sorbitol, urea and guanidinium hydrochloride as perturbing agents. The observed van't Hoff ratios (deltaHcal/deltaHvH) of 1.0 to 0.5 in the pH range of 3.2 to 4.2 suggest protein aggregation. In contrast, deltaHcal/deltaHvH ratios equal to one in the pH range of 2.0 to 3.2 suggest that the protein unfolds as a monomer. At pH 3.00, á-trypsin unfolded with Tm = 54ºC and deltaH = 101.8 kcal/mol, and the change in heat capacity between the native and unfolded forms of the protein (deltaCp) was estimated to be 2.50 ± 0.07 kcal mol-1 K-1. The stability of á-trypsin calculated at 298 K was deltaG D = 5.7 kcal/mol at pH 3.00 and deltaG D = 15.2 kcal/mol at pH 7.00, values in the range expected for a small globular protein.