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1.
Rev. argent. cardiol ; 74(2): 149-156, mar.-abr. 2006. graf
Article in Spanish | LILACS | ID: lil-436478

ABSTRACT

Las comunicaciones intercelulares son eventos biológicos esenciales en los organismos multicelulares, asociadas con el control del crecimiento y la diferenciación celular, la apoptosis, las respuestas adaptativas de células diferenciadas y la sincronización de funciones celulares. Las uniones intercelulares, conocidas como uniones gap, estructuralmente constituidas por conexinas, tienen una participación activa en estos procesos. A nivel cardiovascular, la comunicación célula a célula es indispensable, en condiciones normales, para la embriogénesis cardíaca, la transmisión del impulso eléctrico, la sincronización de la actividad contráctil cardíaca, la transmisión de señales reflejas vasculares, entre otras funciones biológicas, mientras que en condiciones patológicas, a causa de mutaciones genéticas heredadas o adquiridas, participan en el desarrollo de cardiopatías congénitas, arritmogénesis y remodelación miocárdica. La investigación en genética y biología molecular seguramente encontrará recursos para la prevención y el tratamiento de las distintas cardiopatías en las que la comunicación intercelular tiene un papel fisiopatológico.


Subject(s)
Connexins/genetics , Gap Junctions , Endothelium , Molecular Biology , Myocardium
4.
Mem. Inst. Oswaldo Cruz ; 95(4): 495-501, July-Aug. 2000.
Article in English | LILACS | ID: lil-264230

ABSTRACT

The malarial GBP 130 protein binds weakly to intact human erythrocytes; the binding sites seem to be located in the repeat region and this region's antibodies block the merozoite invasion. A peptide from this region (residues from 701 to 720) which binds to human erythrocytes was identified. This peptide named 2220 did not bind to sialic acid; the binding site on human erythrocyte was affected by treatment with trypsin but not by chymotrypsin. The peptide was able to inhibit Plasmodium falciparum merozoite invasion of erythrocytes. The residues F701, K703, L705, T706, E713 (FYKILTNTDPNDEVERDNAD) were found to be critical for peptide binding to erythrocytes.


Subject(s)
Humans , Animals , Erythrocytes/metabolism , Glycophorins/metabolism , Merozoite Surface Protein 1/chemistry , Plasmodium falciparum/metabolism , Amino Acid Sequence , Chymotrypsin/pharmacology , Erythrocytes/drug effects , Erythrocytes/parasitology , Glycophorins/biosynthesis , Merozoite Surface Protein 1/metabolism , N-Acetylneuraminic Acid/metabolism , Plasmodium falciparum/drug effects , Sequence Analysis, Protein , Trypsin/pharmacology
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