ABSTRACT
A enzima fenol-oxidase lacase obtida da cultura de dos fungos Pleurotus ostreatus e Botryosphaeria sp, e de origem comercial, obtida de Aspergillus sp. foi imobilizada em quitosana, grau farmacêutico, por adsorção seguida de ligação cruzada. Diferentes condições de imobilização com relação à granulometria do suporte e à quantidade de extrato enzimático de lacase utilizado foram testadas, visando-se obter elevadas atividades enzimáticas com a enzima imobilizada. Dois diferentes substratos foram utilizados para a determinação da atividade enzimática, ABTS e DMP. A maior atividade foi obtida com 1,0mg/mL do extrato enzimático de lacase de Botryosphaeria sp. para 1,0g de suporte (200 mesh). Estas enzimas imobilizadas se destinam à melhoria de vinhos brancos, via degradação de compostos fenólicos indesejados.