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1.
São Paulo; Instituto Butantan; 2 ed; nov. 2008. 26 p.
Non-conventional in Portuguese | LILACS, SES-SP, SESSP-CTDPROD, SES-SP, SESSP-ACVSES | ID: lil-707899
2.
Mem. Inst. Butantan ; 49(3): 69-78, 1987. tab
Article in English | LILACS, SES-SP | ID: lil-55419

ABSTRACT

1. O veneno de C. d. terrificus foi fracionado de forma a obter da mesma preparaçäo: 5'-nucleotidase, fosfodiesterase, enzima tipo trombínico, fosfolipase A2, crotapotina, convulxina e giroxina. Todas estas proteínas foram purificadas até a homogeneidade a eletroforese em acrilamina na presença de dodecil-sulfato de sódio. 2. Em outras fraçöes foram identificadas a presença de L-amino oxidase, atividade de kalikreina tipo tissular e NAD-hidrolase. 3. Uma das fraçöes homogeneas apresentou uma atividade tóxica produzindo sintomas diferentes dos das toxinas conhecidas. Tem uma peso molecular de 8.600 Daltons. 4. A atividade da fosfolipase A2 do veneno e das fraçöes foi completamente inibida pela crotapotina, e esta inibiçäo é específica para a fosfolipase do veneno do Crotalus, e nao ocorre com a atividade de fosfolipase A2 do veneno da Bothrops jararaca, Bothrops moojeni e Tityus bahiensis


Subject(s)
Toxins, Biological , Enzymes
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