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1.
Arch. cardiol. Méx ; 76(supl.4): S67-S75, oct.-dic. 2006.
Article in Spanish | LILACS | ID: lil-568131

ABSTRACT

Activation of cellular receptors by diverse stimuli induces dramatic changes in shape and function to respond to the new circumstances of the cell. This modified behavior depends on the reorganization of the peripheral actin meshwork. An outstanding example of these processes can be found in platelets, from which much of the information available on cytoskeletal function has been obtained. Among the many actin-crosslinking proteins like spectrin, fimbrin or alpha actinin, filamin a (FLNa) emerges as the one with the highest potential in initiating the polimerization of actin filaments (F-actin) during the formation of tridimensional actin gels. FLNa also links actin filaments to the cytosolic domain of many membrane glycoproteins in platelets through its C-terminal region. In addition to participating in cell shape changes, FLNa is a scaffoldding protein that recruits numerous proteins involved in a completely different set of functions, including signal transduction, gene transcription regulation, and receptor translocation; however, the physiological role of FLNa in these processes has remained elusive. The purpose of the present communication is to briefly describe the characteristics of the macromolecules able to interact with FLNa and to discuss a possible role of FLNa during the transduction of signals from those molecular elements in platelets.


Subject(s)
Animals , Humans , Blood Platelets/physiology , Contractile Proteins/physiology , Cytoskeletal Proteins/physiology , Microfilament Proteins/physiology , Platelet Activation , Platelet Membrane Glycoproteins/physiology , Receptors, Cell Surface/physiology , Signal Transduction , Actins/physiology , Contractile Proteins , Contractile Proteins , Cytoskeletal Proteins , Cytoskeletal Proteins , Drosophila , Integrins/physiology , Microfilament Proteins , Microfilament Proteins , Phosphorylation , Platelet Activation/physiology , Platelet Membrane Glycoproteins , Receptors, Cell Surface , Signal Transduction/physiology
2.
Ginecol. obstet. Méx ; 63(11): 467-73, nov. 1995. tab
Article in Spanish | LILACS | ID: lil-164463

ABSTRACT

En el endometrio el citoesqueleto participa en todas las funciones mecánicas de la célula, en el movimiento y reacomodo de organelos y proteínas solubles y en el metabolismo en general. El epitelio endometrial por su morfología y aparente homogeneidad celular, se ha estudiado más que el estroma. Se sabe que los filamentos intermedios muestran un patrón característico típico de la clase celular. Durante la preñez y la pseudopreñez, en la región apical de las células epiteliales tanto luminales como glandulares predomina la queratina sobre la región basolateral, en tanto que la vimetina solo se encuentra en las células epiteliales luminales, y se incrementa el día de la implantación. En humanos y roedores, la desmina solo se expresa en la decidua. Se piensa que los filamentos intermedios, participan en la difusión de proteínas de membrana cambiando la polaridad. Los microfilamentos intervienen en la regulación de la forma y movilidad celular. En el epitelio luminal participan en las transformaciones de la superficie uterina, como son las microvellosidades. Al sistema de microtúbulos (MT) en el endometrio y otros órganos se le ha relacionado con la psisción y movimiento de orgánulos como son los lisosomas, mitocondrias o aparato de Golgio; además se ha demostrado que los MT también intervienen en la síntesis de DNA, ya que drogas como la colchicina impiden estos fenómenos


Subject(s)
Rabbits , Animals , Stromal Cells/cytology , Cytoskeleton/physiology , Cytoskeleton/ultrastructure , Endometrium/physiology , Epithelium/cytology , Keratins , Cytoskeletal Proteins/physiology , Vimentin
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