Diversidad enzimática de la fracción soluble de un aislado venezolano de adultos Paragonimus sp / Enzymatic diversity of enzymes in the soluble fraction of adult worms from a Venezuelan isolate of Paragonimus sp

Paragonimus sp. es un trematodo que causa inflamación crónica del pulmón en mamíferos carnívoros y en el hombre, constituyendo un problema de salud pública en países asiáticos y latinoamericanos. Los trematodos poseen enzimas que facilitan la penetración y migración en diferentes hospederos a fin de garantizar su ciclo evolutivo. Con el objetivo de evaluar la diversidad enzimática de la fracción soluble (FSPA, 100.000 g) de un aislado venezolano de adultos de Paragonimus sp. se realizaron determinaciones enzimáticas a diferentes pH, usando curvas de calibración (A 405 nm vs. nmol) para interpolar la absorbancia de grupos p-nitrofenol o p-nitroanilina liberados por la hidrólisis de sustratos sintéticos; se utilizaron también sustratos 2-naftilamídicos y 2-naftólicos para determinar esterasas, peptidasas, fosfomonoesterasas y glicosidasas. Se demostró que fosfohidrolasas, glicosidasas y peptidasas están presentes en la FSPA, destacándose la β-NAG (0,55 μmol/h/mg, pH 5,5) y la cistein proteasa (0,4 μmol/h/mg, pH 5,5) como las actividades más elevadas, señalando la importancia funcional de la actividad glicosídica y peptídica en este parásito, las cuales están probablemente relacionadas con su hábitat y su necesidad de degradación de secreciones pulmonares. Estos resultados representan los primeros estudios enzimáticos registrados en vermes adultos de un aislado venezolano de Paragonimus sp. obtenidos del reservorio Didelphis marsupialis

Paragonimus sp. is a trematode that causes chronic inflammation of the lung in carnivorous mammals and humans, which constitute a public health problem in Asian and Latin American countries. Trematodes have enzymes that facilitate their penetration and migration through different host organs to ensure their life cycle. To evaluate the enzymatic diversity of the soluble fraction (FSPA, 100,000 g) of a Venezuelan isolate of Paragonimus sp. adult worms, several enzyme determinations were conducted at different pH. The activities of enzymes releasing p-nitrophenol or p-nitroanilina from the corresponding dye-related synthetic peptides were assessed by interpolating absorbance (A 405 nm) values in the corresponding calibration curve (A 405 nm vs. nmol); on the other hand, absorbances82 Bol. Mal. Salud Amb.Diversidad enzimatica de Paragonimus sp. en Venezuelaof 2-naphtylamine and 2-naphtols released from another series of synthetic substrates were read at different wavelengths between 450 nm and 620 nm to assess for the activity of the corresponding hydrolases. Phosphohydrolase, glycosidase and peptidase activities were detected in FSPA, β-N-acetyl-β-D-glucosaminidase (0.55 μmol/h/mg, pH 5.5) and cystein protease (0.4 μmol/h/mg, pH 5.5) being higher than all the other detected activities. These activities are probably related to the adult worm habitat and its need for glycan and peptide degradation of lung secretions. These results represent the first enzymatic study done with a Venezuelan isolate of adult Paragonimus sp. worms collected from the common reservoir Didelphis marsupialis

Paragonimus peruvianus: metacercarias en nuevo hospedador intermediario, Hypolobocera chilensis de la provincia de San Miguel, Cajamarca / Paragonimus peruvianus: metacercaries in a new intermediate host. Hypolobocera chilensis: San Miguel Province, Cajamarca, Peru.

Se identifica por primera vez en el Perú, metacercarias de Paragonimus peruvianus, en un nuevo hospedador intermediario: Hypolobocera chilensis, parasitado en un 58 por ciento oriundos de los Distritos de Nanchoc y San gregorio de la provincia de San Miguel, Cajamarca, Perú