A review of progress in B cell receptor (BCR) antigen specificity / 细胞与分子免疫学杂志

B cell receptor (BCR) is a key molecule involved in B cell specific recognition and the binding of antigens to produce adaptive humoral immune response. Gene rearrangement and high frequency mutation during B cell differentiation are the main mechanisms of BCR diversification. The enormous diversity and unique molecular structure of BCR determine the diversity and specificity of antigen recognition, shaping complex B cell repertoire with extensive collections of antigen specificities. Therefore, BCR antigen-specific information is vital to understanding the adaptive immune characteristics of different diseases. Our ability to connect BCR repertoire and antigen specificity has been enhanced with the development of B cell related research technologies, such as single cell sorting techniques, high-throughput sequencing (HTS), linking B cell receptor to antigen specificity through sequencing (LIBRA-seq). It could help researchers to better understand humoral immune responses, identify disease pathogenesis, monitor disease progression, design vaccines, and develop therapeutic antibodies and drugs. We summarizes recent studies on antigen-specific BCR of infections, vaccinations, autoimmune diseases and cancer. By analyzing autoantibody sequences of SLE as a case, the identification of autoantigens has become potentially possible due to this characterization.

Anticuerpos y receptores de células B / Antibodies and B cell receptors

Las inmunoglobulinas o anticuerpos son glicoproteínas que se encuentran en la superficie de los linfocitos B y son secretadas por las células plasmáticas, linfocitos B terminalmente diferenciados, en respuesta a un antígeno y, como tal, representan la inmunidad humoral de los vertebrados. Existen 5 formas o isotipos principales: IgG, IgM, IgA, IgD e IgE. Las Igs presentan una estructura básica que posee dos cadenas pesadas (H) idénticas y dos cadenas livianas (L) idénticas, unidas entre sí por puentes disulfuro e interacciones no covalentes. Ambos tipos de cadenas presentan un patrón estructural que consiste de segmentos o dominios de 110 aminoácidos. El análisis de su secuencia de aminoácidos revela la existencia de un dominio variable (V) hacia el extremo aminoterminal y varios dominios constantes (C) hacia el extremo carboxilo terminal. Las cadenas pesadas también poseen un dominio variable (VL) y uno constante (CL). Las cadenas pesadas también poseen un dominio variable (VH) pero tienen 3 ó 4 dominios constantes (CH). Los dominios variables de mabas cadenas contienen zonas de alta variabilidad no contiguas en la secuencia de aminoácidos, son las denominadas regiones hipervariables o CRD (determinantes de complementariedad) y son las principales responsables de la diversidad de los anticuerpos...