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1.
Mem. Inst. Oswaldo Cruz ; 89(1): 69-79, jan.-mar. 1994. ilus
Article in English | LILACS | ID: lil-155811

ABSTRACT

A number of glycoconjugates, including glycolipids and glycoproteins, participate in the process of host-cell invasion by Trypanosoma cruzi and one of the most important carbohydrates involved on this interaction is sialic acid. It is known that parasite trans-sialidase participates with sialic acid in a coordinated fashion in the initial stages of invasion. Given the importance of these sialogycoconjugates, this review sets out various possible biological models for the interaction between the parasite and mammalian cells that possess a sialylated receptor/ligand system


Subject(s)
Animals , Sialoglycoproteins/physiology , Trypanosoma cruzi/physiology , Sialic Acids/physiology , Cells, Cultured/parasitology , Heart/parasitology , Neuraminidase/physiology , Host-Parasite Interactions , Trypanosoma cruzi/chemistry
2.
Sao Paulo; s.n; 1993. 109 p. ilus, tab.
Thesis in Portuguese | LILACS | ID: lil-128256

ABSTRACT

A interacao entre a laminina e gp120 140, uma proteina de celulas B16-F10, imunoquimicamente relacionada a alfa-6 beta-1 integrina, e dependente de oligossacaridios N-ligados presentes no receptor. Analise com lectinas de especificidades conhecidas permitiu concluir que gp120/140 e uma sialoglicoproteina, apresentando principalmente complexos antenarios, entre as estruturas N-ligadas. Ainda, foi possivel mostrar que gp120/140 apresenta residuos de alfa-galactose terminais. Por meio de tratamento com exoglicosidases, foi possivel mostrar que residuos alfa-gal presentes na cadeia alfa sao determinantes da interacao com laminina, em ensaios de ligand blotting. Estes residuos estao associados ao fenomeno de adesao celular. De outro lado, a cadeia beta-1, apresenta complexos tri- e tetra-antenarios, cuja sintese pode ser inibida indiretamente por swainsonina. Estes complexos parecem estar associados ao fenomeno de espalhamento celular. Mostrou-se ser possivel modular as funcoes de adesao e espalhamento mediadas por integrinas modificando-se o estado de glicolisacao de suas cadeias


Subject(s)
Animals , Mice , Female , Glycosylation , Integrins/physiology , Laminin/physiology , Melanoma , Neoplasms by Histologic Type , Oligosaccharides/physiology , Receptors, Cell Surface , Sialoglycoproteins/physiology , Cells, Cultured , Membrane Glycoproteins , Neoplasm Metastasis
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