Expression of cell adhesion molecules in the normal and T3 blocked development of the tadpole's kidney of Bufo arenarum (Amphibian, Anuran, Bufonidae) / Expressão das moléculas de adesão celular no desenvolvimento normal e com a inibição do hormônio tireoidea do rim nas larvas do Bufo arenarum (Amphibia, Anura, Bufonidae)

Cell adhesion molecules act as signal transducers from the extracellular environment to the cytoskeleton and the nucleus and consequently induce changes in the expression pattern of structural proteins. In this study, we showed the effect of thyroid hormone (TH) inhibition and arrest of metamorphosis on the expression of E-cadherin, β-and α-catenin in the developing kidney of Bufo arenarum. Cell adhesion molecules have selective temporal and spatial expression during development suggesting a specific role in nephrogenesis. In order to study mechanisms controlling the expression of adhesion molecules during renal development, we blocked the B. arenarum metamorphosis with a goitrogenic substance that blocks TH synthesis. E-cadherin expression in the proximal tubules is independent of thyroid control. However, the blockage of TH synthesis causes up-regulation of E-cadherin in the collecting ducts, the distal tubules and the glomeruli. The expression of β-and α-catenin in the collecting ducts, the distal tubules, the glomeruli and the mesonephric mesenchyme is independent of TH. TH blockage causes up-regulation of β-and α-catenin in the proximal tubules. In contrast to E-cadherin, the expression of the desmosomal cadherin desmoglein 1 (Dsg-1) is absent in the control of the larvae kidney during metamorphosis and is expressed in some interstitial cells in the KClO4 treated larvae. According to this work, the Dsg-1 expression is down-regulated by TH. We demonstrated that the expression of E-cadherin, Dsg-1, β-catenin and α-catenin are differentially affected by TH levels, suggesting a hormone-dependent role of these proteins in the B. arenarum renal metamorphosis.

Moléculas de adesão celular atuam como tradutores do ambiente extracelular para o citoesqueleto e o núcleo e, conseqüentemente, induzindo mudanças no padrão da expressão das proteínas estruturais. Neste estudo, observamos os efeitos da inibição do hormônio tireóidea (TH) e detenção da metamorfose na expressão da E-caderina, β- e α- catenina no desenvolvimento do rim do Bufo arenarum. As moléculas de adesão celular durante o desenvolvimento têm uma expressão temporal e espacial seletiva, sugerindo um papel específico na nefrogênese. Com o propósito de estudar os mecanismos de controle da expressão das moléculas de adesão durante o desenvolvimento renal, bloqueou-se a metamorfose do B. arenarum com uma substancia goitrogênica que bloqueia a síntese de TH. A expressão da E-caderina nos tubos proximais é independente do controle da tireóide. Entretanto, o bloqueio da síntese de TH provoca uma sobre elevação da E-caderina nos dutos coletores, nos tubos distais e nos glomérulos. A expressão da β- e α-catenina nos dutos coletores, nos tubos distais, nos glomérulos e no mesênquima mesonéfrico é independente da TH. O bloqueio da TH causa uma sobre-regulação da β- e α-catenina nos tubos proximais. Em contraste com a E-caderina, a expressão da caderina desmossomal demogloína 1 (Dsg-1) é ausente no controle durante a metamorfose da fase larval dos rins e se expressa em algumas células intersticiais nas larvas tratadas com KClO4. De acordo com este trabalho, a expressão Dsg-1 é subregulada pela TH. Demonstramos que a expressão da E-caderina, Dsg-1, β-catenina e α-catenina são afetadas de forma diferencial pelos níveis de TH, sugerindo um dependência hormonal destas proteínas na metamorfose renal do B. arenarum.

El cinc inhibe la conversion de tiroxina en triidotironina en grasa parda in vitro / Zinc inhibits the in vitro conversion of thyroxine to triidothyronine in brown adipose tissue

Se estudió el efecto del cinc sobre la conversión de tiroxina (T4) a triodotironina (T3) en homogenatos de grasa parda de ratas expuestas a temperaturas de 4 grados Celsius o 22 grados Celsius durante 24 h. Luego de sacrificar a los animales por dislocación cervical, se extrajo la grasa parda interescapular y se homogeneizó en buffer sacarosa (320 mM) y HEPES (10 mH) pH 7.4. Se centrifugó el preparado a 4 grados Celsius y se separó la capa que contiene la actividad 5'-deiodinasa. Se separaron alícuotas a las que se agregaron 50, 100 muM, 1 o 5 mM sulfato de cinc, más 0.5, 10 o 25 mM ditiotreitol (DTT) y 1 muCi (125)I-T4. El preparo se incubó a 37 grados Celsius durante 60 min luego de lo cual se hizo cromatografía en papel para separar los diferentes compuestos radioactivos del homogenato. En ratas mantenidas a 22 grados Celsius, la deiodinación de T4 produjo 13.3 por ciento de T3, equivalente a 79 + 30 pg/mg proteina/h. Las dosis de 1 y 5 mM cinc inhibieron significativamente la producción de T3, En ratas expuestas a 4 grados Celsius, la producción basal de T3 se incrementó a 248 + 37 pg/mg proteina/h. Al agregar cinc en dosis de 100 muM, 1 o 5 mM, se redujo significativamente la deiodinación de T4. La acción inhibidora del sinc sobre la producción de T3 en la grasa parda tendría efectos deletéreos sobre la termogénesis en ese tejido.