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1.
Braz. j. med. biol. res ; 22(10): 1177-90, 1989. tab, ilus
Article in English | LILACS | ID: lil-83378

ABSTRACT

Dissociation constants, Kj, were determined spectrophotometrically by measuring the absorbance at 410 nm, using N alfa-benzoyl-D,L-argomome-para-nitroanilide (Bz-D,L-Arg-Nan) as substrate. The Ki values for the complexes of alfa-trypsin with each of the para-derivatives of the benzamidinium ion -NH2, -CH3, -H, -F, -Cl, -Br, -COOEt, and -NO2 were measured at six temperatures (8,15,20,25, 29 and 33§C), in order to determine the thermodynamic parameters for complex formation. The standard enthalpy change was constant and all other parameters were also negative. The large negative values obtained for the standard heat capacity change suggest that the process occurs with a conformational adaptation in the enzyme structure. The apparent partial specife volumes of free alfa-trypsin and alfa-trypsin bound to benzamidinium ion indicated that there is a decrease of approximatelly 0.10 cm**3/g in the enzyme volume when the inhibitor binds. This contraction is consistent with the release of about 130 water molecules per enzyme molecule


Subject(s)
Benzamidines/metabolism , Spectrophotometry, Atomic , Thermodynamics , Trypsin/metabolism , Protein Conformation , Trypsin Inhibitors/metabolism
2.
Arch. latinoam. nutr ; 37(1): 88-100, mar. 1987. ilus, tab
Article in Portuguese | LILACS | ID: lil-103773

ABSTRACT

A extraçäo, fracionamento e caracterizaçäo electroforética em gel de poliacrilamida simples e contendo dodecil sulfato de sódio (SDS) das proteínas de feijäo Carioca 80 (Phaseolus vulgaris) foram realizadas em três valores de pH (2.5, 7.0 e 9.0). A extraçäo feita em pH 7.0 mostrou ser mais eficiente e proporcionou uma melhor separaçäo das fraçöes albumina e globulina após diálise. Nas fraçöes globulina, as mobilidades relativas das principais proteínas ocorreram entre 0.30 e 0.40, sendo observada uma dissociaçäo com o aumento de pH. Os pesos moleculares das duas bandas mais representativas foram 35,400 e 76,900 e, com relaçäo ao inibidor de tripsina, três bandas com 28,800, 22,500 e 18,300. A digestibilidade pela pepsina e pancreatina in vitro forneceu valores de 33.43% e 62.63% para a farinha integral e para a proteína precipitada em pH 4.5, respectivamente. O teor de metionina disponível de 1.36 g/16 g N encontrado, aparece como elevado com relaçäo a outras variedades de feijäo


Subject(s)
Fabaceae , Flour , Plant Proteins, Dietary/isolation & purification , Electrophoresis, Polyacrylamide Gel , Hydrogen-Ion Concentration , Methionine/analysis , Nutritive Value , Trypsin Inhibitors/metabolism , Plant Proteins, Dietary/analysis
3.
Arch. latinoam. nutr ; 35(2): 326-36, jun. 1985. tab
Article in English | LILACS | ID: lil-27383

ABSTRACT

Este trabajo tuvo como objetivo determinar las condiciones adecuadas para la preparación de soya a nivel del hogar. De conformidad con los resultados, el remojo de soya durante ocho horas en una solución de bicarbonato de sodio al 0.25%, proporciona la hidratación apropiada que permite una fácil cocción de la soya. Para destruir el 80% de la actividad antitrípsica se requirieron 20 minutos de ebullición a presión atmosférica, con lo que se logró un PER alto. Sin embargo, para lograr una textura similar a la del tijo común, se necesitaron mayores tiempos de ebullicón. La textura se midió mediante equipo instrumental, encontrándose como condiciones más adecuadas el remojo ocho horas en una solución de bicarbonato de sodio al 0.25% y, posteriormente, ebullición durante 40 min. Bajo estas condiciones, los valores de PER y UPN ascendieron en 18% y 33%, respectivamente, en relación a los valores de PER y UNP de la caseína. Se concluye que con este procedimiento se puede disponer de grandes cantidades de proteína a un precio equivalente de $80.00 el kilo (US$0.40/kg)


Subject(s)
Cooking , Glycine max , Trypsin Inhibitors/metabolism , Plant Proteins, Dietary/analysis , Food Handling , Taste
4.
Arch. latinoam. nutr ; 35(1): 163-71, mar. 1985. tab
Article in Spanish | LILACS | ID: lil-27406

ABSTRACT

Se informan los efectos del tratamiento térmico, calor seco y húmedo, sobre el grano de soja y productos molidos, evaluados mediante la activación ureásica, antitrípica y dispersibilidad de proteínas. En la operación de inactivación enzimática se consideraron los parámetros siguientes: tiempo y temperatura de exposición, humedad y tamaño de la partícula. De los distintos tratamientos térmicos aplicados en este trabajo se dedujo que las condiciones de procesos adecuados para obtener un producto apto para consumo humano, son: grano de soja molido humectado (25% de humedad) sometido a una corriente de vapor (97-C) durante un período de cuatro a ocho minutos


Subject(s)
Food Technology , Hot Temperature , Glycine max , Trypsin Inhibitors/metabolism , Urease/antagonists & inhibitors
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