Mecanismo da reacao de semicarbazida com aldeidos aromaticos heterociclicos / Mechanism of the reaction of semicarbazide with some heterocyclic aromatic aldehydes

A reacao entre semicarbazina e 2-tiofenocarboxaldeido, 2-pirrolcarboxaldeido e N-metil-2-pirrolcarboxaldeido, dando origem a semicarbazonas, em solucao aquosa, a 25,0 graus centigrados e com forca ionica 0,50, ocorre em duas etapas: formacao de uma carbinolamina intermediaria (etapa lenta em valores de pH inferiores a 5) e desidratacao da carbinolamida (etapa lenta em valores de pH superiores a 5). A formacao da carbinolamina e susceptivel a catalise acida geral, efetuada pelo ion hidronio e pelos carboxilicos, enquanto que a desidratacao da carbinolamina e catalisada somente pelo ion hidronio

Semicarbazonas heterociclicas: 2. Atividade antimicrobiana / Heterocyclic semicarbazones: 2. Antimicrobial activity

O estudo da atividade antimicrobiana de nove semicarbazonas heterociclicas foi efetuado atraves de tres metodos, ineditos para estes compostos nas condicoes em que foram efetuados. No metodo da diluicao seriada em meio liquido utilizaram-se Staphylococcus aureus, Escherichia coli, Pseudomonas aeruginosa, Candida albicans e Aspergillus niger como microorganismos testes, ao passo que no metodo da difusao em meio solido utilizaram-se apenas Staphylococcus aureus, Escherichia coli e Candida albicans. Verificou-se que a atividade dos compostos foi muito baixa quando comparada com a 5-nitro-2-furanocarboxaldeidos semicarbazona, de atividade anteriormente comprovada. Pelo metodo da bioautografia verificou-se que das nove semicarbazonas ensaiadas, seis inibiram o crescimento do Cladosporium sphaerospermum

Semicarbazonas heterociclicas potencialmente antifungicas: 1. Preparacao e caracterizacao / Potentially antifungical heterocyclic semicarbazones: 1. Preparation and characterization

Com o objetivo de elucidar a estrutura de semicarbazonas heterociclicas potencialmente antifungicas, foram preparados quatro compostos desta classe. Eles foram analisados mediante espectrometria de infravermelho, ultravioleta e ressonancia magnetica protonica, que corresponderam as estruturas esperadas

Isolamento e caracterizaçäo das fosforribosiltransferases do Trypanosoma cruzi / Isolation and characterization of phosphoribosyltransferases of Trypanosoma cruzi

Preparou-se um extrato de epimastigotos de T. cruzi por congelaçäo/degelo e centrifugaçäo a 100.000 x g. O sobrenadante, contendo adenina (A), hipoxantina (H), xantina (X) e guanina (G) fosforribosiltransferases (PRTases), foi colocado em coluna de afinidade de GMP-agarose e lavado com soluçäo aquosa de 500 mM de KCl, 100 mM de Tris, 40 mM de MgCl2 de D,L-ditiotreitol (DTT). A seguir, a coluna foi eluída com soluçäo aquosa l mM de 5-fosforribosilpirofosfato (PRPP). Observou-se atividade de APRTase na fraçäo que saiu com as proteínas e atividade de H, X e GPRTase em pico único observado algum tempo após. Determinaram-se os valores de KM para H (3,8 micron M), G (3,2 micron M) e X (= 300 micron M). Determinaram-se também valores de Ki aparente para a inibiçäo competitiva das purinas. Por exemplo, a G inibe a açäo da H*PRTase com valor de Ki = 3,2 micron M e H inibe a açäo da G*PRTase com valor de Ki = 3,3 micron M. Esse resultado leva à conclusäo de que H e G ligam-se ao mesmo sítio ativo. A atividade das quatro PRTases é suscetível à inibiçäo pelo ácido 5,5-ditiobis (2-nitrobenzóico) (DTNB). As velocidades de inibiçäo para H, G e XPRTases säo praticamente idênticas (0,21, 0,23 e 0,21 min-1), enquanto que para a APRTase é muito maior (cerca de 90 min-1). Esses resultados, em conjunto, sugerem que as atividades de H, X e GPRTases se encontrem numa única enzima, distinta da APRTase