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1.
Braz. j. microbiol ; 37(4): 505-509, Oct.-Dec. 2006. graf, tab
Artículo en Inglés | LILACS | ID: lil-442202

RESUMEN

Nowadays, there is a tendency of use of low temperature in laundry cleaning for both environmental and economical reasons, which makes the use of enzymes in detergent products indispensable. Since lipases are efficient catalyst both in solution and at the water-liquid interface, they are potentially suitable for lipid stain removal applications in industrial laundry and household detergents. The effect of different commercial detergents and surfactants on enzymatic activity of lipase from Fusarium oxysporum was observed through p-nitrophenylpalmitate (pNPP) assay. The enzyme was compatible with various ionic and non-ionic surfactants as well as commercial detergents. Lipase activity was strongly inhibited by Sodium Dodecyl Sulphate (SDS), but not by Triton X-100 and Triton X-114. The best assay conditions observed for this lipase were pH 8.0 and 50°C. The enzyme was stable at alkaline pH and remained 93 percent of residual activity during 1 h incubation at 60°C. The highest lipase activity was measured with triglycerides of middle and long chain fatty acids (C8-C18). This enzyme showed a variable specifity/hydrolytic activity towards various fats and oils. All these properties and its resistance towards various surfactants and tolerance to commercial detergents make this lipase a potential additive for detergent formulation.


Atualmente, há uma tendência de utilizar baixas temperaturas em limpeza de lavanderia por razões ambientais e econômicas, situações estas que tornam indispensáveis o uso de enzimas em produtos detergentes. Devido às lipases serem excelentes catalisadoras em soluções e em interface água-óleo, elas são potencialmente apropriadas para aplicação na remoção de manchas de gorduras em lavanderia industrial e detergentes domésticos. O efeito de diferentes detergentes comerciais e surfactantes sobre a atividade enzimática da lipase de Fusarium oxysporum foi observado através de ensaios com p-nitrofenilpalmitato (pNPP). A enzima foi compatível com vários surfactantes iônicos e não-iônicos como também com detergentes comerciais. Atividade lipolítica foi fortemente inibida por Sulfato Dodecil de Sódio (SDS), mas não por Triton X-100 e Triton X-114. As melhores condições de ensaio observadas para esta lipase foram pH 8,0 e 50°C. A enzima foi estável em pH alcalino e manteve 93 por cento da atividade residual durante 1 h de incubação a 60°C. A maior atividade lipolítica foi medida com triglicerídeos de ácidos graxos de cadeia média e longa (C8-C18). A especificidade hidrolítica da enzima em vários óleos e gorduras testados foi variável. Todas estas propriedades e sua resistência a vários surfactantes e tolerância a detergentes comerciais fazem desta lipase um aditivo potencial para formulação de detergentes.


Asunto(s)
Pruebas Enzimáticas Clínicas , Detergentes , Fusarium , Técnicas In Vitro , Lipasa , Tensoactivos , Métodos
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