RESUMEN
O desenvolvimento e uso de técnicas laboratoriais, envolvendo espectrometria da massa, permitiram que os isótopos estáveis pudessem ser utilizados na avaliaçäo do metabolismo aminoacídico e protéico, em seres biológicos. Assim, medidas precisas de enriquecimento isotópico, ao nível 3-6 por cento além do basal, após infusäo de 13C-, 15N- ou de 2H2-aminoácido, tornaram possível realizar a avaliaçäo das interrelaçöes metabólicas protéicas no organismo, in vivo. O método pode ser considerado pouco invasivo, sendo necessário, geralmente, coleta de ar expirado e sangue periférico, para determinaçäo de substratos na concentraçäo em torno de nanomolar. Desta maneira, períodos de infusäo isotópica, de 4-6 horas, de 13C-leucina, permitem estimativa do metabolismo protéico corpóreo total, pela medida direta da oxidaçäo, via determinaçäo do 13CO2, no ar expirado, e da 13C-Leu ou seu metabólito, 13C-KIC, no sangue, assim como estimativa da degradaçäo e síntese protéica. Mais recentemente, o advento de nova técnica, ou seja, a da associaçäo de combustäo da amostra à cromatografia e espectrometria, tornou o método mais sensível, sendo possível a determinaçäo de substrato, marcado em amostras diluídas por um fator mínimo de 10. O método também permite o estudo da interrelaçäo do metabolismo protéico com o de hidrato de carbono e lipídeo, quando aplicado a aminoácidos, essenciais ou näo, associados a glicídios e triglicerídeos.