Manejo de los desechos hospitalarios en el Hospital "Dr. José Rangel" VIlla de Cura, Estado Aragua / Handling of the residuals in the hospitaler in the Hospitl \"Dr. José Rangel\". Villa de Cura, at Aragua State

La generación de desechos propios de la actividad médica en los centros de salud es cada vez más estudiada, originando normativas específicas para el manejode residuo, en la búsqueda de disminuir los riesgos que presentan para la comunidad médica y población en general. En Venzuela existen normas legales para la disposición los desechos hospitalarios desde abril de 1992, basándose en estos lineamientos se realizó en el Hospital "Dr. José Rangel" de Villa de Cura, Estado Aragua un estudio epidemiológico descrpitivo de campo en el que se evaluó el manejo de los desechos en las áreas administrativa, hospitalización, quirófano y radiología durante el periodo septiembre - octubre de 1997. La información se obtuvo por observación directa y entrevista al personal respectivo usando una escala de valoración que toma en cuenta los parámetros descritos en la normativa. Los resultados obtenidos muestran deficiencia en el manejo de todos los tipos de desechos en las áreas evaluadas, especialmente los tipos D y E, siendo los menos descuidados los desechos tipo A, propios de las áreas administrativas. Los procesos de transporte inteerno, almacenamiento final, pretatamiento, transporte externo y disposición final obtuvieron los menos puntajes para todos los tipos de desechos y áreas estudiadas

Estudio de los factores que afectan la expresión de la interleucina-2 humana en Escherichia coli bajo el control del promotor trptófano / Studies of factors affecting the expression of human interleukin-2 in Escherichia coli under the control of tryptophan promotor

Con el objetivo de incrementar la expresión de la interleucina-2 humana recombinante (IL-2 hum. rec) producida en Escherichia coli bajo el control del promotor triptófano se estudiaron diversos factores, incluyendo aquellos relacionados con el sistema de inducción. Se alcanzaron niveles de expresión de IL-2 hum rec superiores a 120 mg/l de cultivo después de escalar el proceso fermentativo hasta 50 l de volumen efectivo. La proteina fue sintetizada en forma insoluble formando cuerpos de inclusión. Se empleó un proceso de lavado celular, obteniéndose una preparación con 70 % de pureza y demostrándose la identidad de la proteina mediante análisis de Western blot

Caracterización de la estructura primaria de la interleucina-2 humana recombinante / Characterization of the primary structure of the recombinant human interleukin-2

La interleucina-2 humana recombinante clonada y expresada en E. coli, y purificada mediante cromatografía líquida de alta eficacia (HPLC), fue analizada para verificar su estructura primaria. El análisis de aminoácidos de la proteína pura coincide con la composición teórica esperada. La proteína fue hidrolizada con bromuro de cianógeno, los péptidos separados por HPLC fueron secuenciados automáticamente y determinada su composición aminoacídica, confirmándose la estructura desde el extremo N-terminal hasta el residuo 56. Con el propósito de completar la secuencia de la proteína, esta fue reducida y carboximetilada. La proteína se sometió a digestión con endoproteinasa GLU-C (Staphyloccocus aureus V8) y una parte de esta digestión se incubó a continuación con tripsina. Los péptidos purificados mediante gel filtración (Biogel P-6) y HPLC en fase inversa, fueron secuenciados con la técnica manual de doble acoplamiento con dimetilaminoazobenzeno isotiocianato e isotiocianato de fenilo (DABITC/PITC). La purificación de la digestión tríptica de la proteína reducida y carboximetilada mediante fase inversa, suministró los péptidos para análisis en espectrometría de masas utilizando como fuente de ionización bombardeo con átomos rápidos (MS FAB). Tanto los resultados de la secuenciación como la espectrometría de masas confirman que la interleucina-2 obtenida en E. coli posee la estructura primaria reportada para esta proteína