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1.
Rev. bras. ciênc. vet ; 7(3): 148-152, set.-dez. 2000. tab
Artículo en Portugués | LILACS | ID: lil-302339

RESUMEN

A mieloperoxidase (MPO) é uma enzima que desempenha papel fundamental nos mecanismos bactericidas dos mamíferos, sendo encontrada principalmente em leucócitos polimorfonucleares neutrófilos. A MPO está diretamente relacionada com os mecanismos bactericidas dependentes de O2, sendo catalisadora do processo de formaçäo de radicais altamente reativos como o ácido hipocloroso (HCLO), a partir de H2O2 e íons halogênios, constituindo, portanto, importante mecanismo de defesa contra microrganismos patogênicos. O ácido ascórbico apresenta efeitos estimulatórios sobre a atividade fagocitária de leucócitos, sobre a funçäo do sistema reticuloendotelial e sobre a síntese de anticorpos, além de estimular a atividade de MPO in vitro em humanos, aumentando a produçäo de HCIO. No homem, foi descrito um quadro de deficiência de MPO que leva à diminuiçäo da capacidade bactericida dos neutrófilos contra Staphylococcus aureus e Candida albicans, e também a uma maior susceptibilidade desses indivíduos às infecçöes em geral. Neste trabalho foram coletadas amostras de sangue de 100 vacas da raça Holandesa, distribuídas em diferentes estágios de lactaçäo e provenientes de três rebanhos comerciais. Utilizou-se o método de Kaplow, originalmente utilizado em humanos, para a avaliaçäo da atividade MPO de neutrófilos e a técnica de HPLC (®High Performance Liquid Chromatograph¼) para a determinaçäo dos níveis plasmáticos de ácido ascórbico. Os resultados da correlaçäo entre a atividade MPO e os níveis de ácido ascórbico foram analisados através do programa ®Computacional Statistical Analysis System¼ (SAS Institute Inc., 1985), mostrando associaçäo negativa entre a atividade enzimática da MPO e o nível plasmático de ácido ascórbico in vivo. Além disto, houve efeito significativo do número de lactaçöes sobre esta associaçäo.


Asunto(s)
Animales , Femenino , Ácido Ascórbico/sangre , Bovinos , Neutrófilos/metabolismo , Peroxidasa
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