RESUMEN
Plasma bovino tratado com sulfato de celulose produz, em placas de fibrina, múltiplas formas de ativadores de plasminogênio. A fraçäo fibrinoliticamente mais ativa foi isolada por eletroforese preparativa. Testes amidolíticos com substratos cromogênicos e testes de imunodifusäo radial com anticorpos monoclonais revelaram que o ativador de plasminogênio isolado neste trabalho possui propriedades semelhantes às da uroquinase
Asunto(s)
Animales , Anticuerpos Monoclonales/metabolismo , Bovinos/sangre , Celulosa , Plasma , Sulfatos , Activador de Plasminógeno de Tipo Uroquinasa/análisisRESUMEN
Alpha2, Macroglobulina, uma proteína inibidora de proteases, foi isolada do plasma bovino. O processo de purificaçäo foi monitorado por imunodifusäo e imunoeletroforese cruzada com soro anti alpha2M-humana. Para as determinaçöes quantitativas foi preparado um soro anti alpha2M bovino. A preparaçäo mais pura de alpha2M foi obtida por cromatografia de afinidade e usada como padräo primário na imunodifusäo radial de Mancini. Preparaçöes de alpha2M foram usadas em testes de ligaçäo com tripsina e plasmina (tituladas com NPGB). Nos testes de ligaçäo 50 por cento de plasmina e 35 por cento de tripsina foram "protegidas" pela alpha2M. Näo foi possível determinar se houve incidência na ligaçäo ou se a perda de atividade ocorreu por alteraçöes na afinidade do complexo alpha2M-protease, em relaçäo aos substratos usados