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Acta bioquím. clín. latinoam ; Acta bioquím. clín. latinoam;47(3): 541-549, set. 2013. ilus, tab, graf
Artículo en Español | LILACS | ID: lil-694573

RESUMEN

Partiendo del alineamiento múltiple de secuencias proteicas humanas obtenidas de las bases de datos del National Center of Biotechnology Information (NCBI) y su posterior análisis espacial tridimensional, se estableció la existencia de un patrón de acople universal para péptidos presentados por las moléculas de histocompatibilidad HLA-II (DR, DP y DQ), siendo una base para el diseño de vacunas proteicas. Estos patrones espaciales fueron claramente exhibidos por los residuos altamente conservados de los tres tipos de moléculas de HLA-II. La aplicación de este nuevo hallazgo permitió diseñar péptidos con mejores valores de acople péptido-HLA-II, que los generados por el péptido de acople universal conocido como CLIP (class Il-associated invariant chain peptide).


Starting from the multiple alignment of human protein sequences obtained from the NCBI database (National Center of Biotechnology Information) and subsequent three-dimensional spatial analysis, the existence of a pattern of universal coupling to peptides presented by MHC molecules HLA-II (DR, DP and DQ) was established, being a basis for the design of protein vaccines. These spatial patterns were clearly exhibited by highly conserved residues of the three kinds of HLA-II molecules. The application of this new finding made it possible to design peptides with better Peptide -HLA-II coupling values than those generated by the universal coupling peptide called CLIP (class II-associated invariant chain peptide).


FA partir do alinhamento múltiplo de sequéncias de proteínas humanas obtidas a partir das bases de dados do NCBI (National Center of Biotechnology Information) e análise espacial tridimensional subsequente, estabeleceu-se a existéncia de um padráo de acoplamento universal para peptídeos apresentados pelas moléculas de histocompatibilidade HLA-II (DR, DP e DQ), sendo uma base para o desenho de vacinas proteicas. Estes padroes espaciais foram claramente exibidos pelos residuos altamente conservados dos trés tipos de moléculas de HLA-II. A aplicagáo deste novo achado permitiu desenhar peptídeos com melhores valores de acoplamento peptídeo-HLA-II, do que aqueles gerados pelo peptídeo de acoplamento universal conhecido como CLIP (classe II-peptídeo associado a cadeia invariante).


Asunto(s)
Humanos , Histocompatibilidad , Antígenos HLA , Complejo Mayor de Histocompatibilidad , Sondas de ADN de HLA , Antígenos de Histocompatibilidad , Antígenos de Histocompatibilidad Clase II , Vacunas
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