1.
Artículo
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| ID: sea-55901
RESUMEN
An elastase-like chymotrypsin was purified by aprotinin-agarose affinity chromatography from the midgut extract of cardamom shoot and capsule borer, Conogethes punctiferalis. The purified enzyme had a Vmax of 687.6 +/- 22.1 nmole pNA released/min/mg protein, Km of 0.168 +/- 0.012 mM with SAAPLpNA as substrate and gave a single band on SDS-PAGE with a molecular mass of 72.1 kDa. Casein zymogram revealed one clear zone of proteolytic activity, which corresponded to the band obtained with SDS-PAGE indicating that this could be a single-polypeptide enzyme.
Asunto(s)
Animales , Aprotinina/farmacología , Cromatografía en Agarosa , Quimotripsina/aislamiento & purificación , Sistema Digestivo/enzimología , Electroforesis en Gel de Poliacrilamida , Elettaria/parasitología , Frutas/parasitología , Larva , Lepidópteros/enzimología , Elastasa Pancreática/aislamiento & purificación , Brotes de la Planta/parasitología , Conformación Proteica , Inhibidores de Serina Proteinasa/farmacología
2.
Indian J Biochem Biophys
; 1983 Jun; 20(3): 173-6
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| ID: sea-26641
3.
Indian J Biochem Biophys
; 1976 Dec; 13(4): 335-8
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| ID: sea-27165