Résumé
Se efectuó un estudio comparativo de los receptores para la variante RD del virus coxsacki B3 presentes en la membrana plamática de eritrocitos humanos y de células de rhabdomiosarcoma (RD). Para ello se usó un anticuerpo monoclonal, obtenido a partir del receptor presente en la célula RD, el cual fue marcado con 125l. El ligando marcado se unió a los receptores de los eritrocitos humanos e impidió que el virus se uniera a ellos. El anticuerpo monoclonal saturó los receptores, lo que permitió calcular el número de sitios de unión, que fue de 1.95x10 3 por eritrocito, número aproximadamente 10 veces menor que los calculados para las células RD. Los receptores de ambas células fueron bloqueados en su unión al ligando, cuando dos proteasas usadas, la quimotripsina y la pronasa, ejercieron su acción proteolítica, modificando la estructura de los receptores. Los presentes en la membrana plasmática de las células RD fueron más sensibles a la acción proteolítica que los presentes en los eritrocitos. Otra proteasa usada, la tripsina, bloqueó los receptores sobre los eritrocitos en un porcentaje similar a como lo hicieron las otras dos enzimas. Por el contrario, los receptores presentes en las células RD fueron casi insensibles al tratamiento con la tripsina.Las glicoforinas A, tipos MN y MM, fueron capaces de competir por ambos receptores, no así la tipo NN. Se concluye de esto que los receptores presentes en la membrana plasmática de los eritrocitos humanos y de las células RD, son de naturaleza proteica y comparten epítopes. El receptor presente en los eritrocitos humanos para el virus coxsackie B3, variante RD, que es bloqueado por el anticuerpo monoclonal, podría ser la glicoforina A, tipo MN y/o MM