Résumé
Se describe un procedimiento simple que permite determinar la actividad de Ca2+ -ATPasa de membrana plasmática en homogenados de islotes de rata, empleando un medio con concentraciones bajas de Ca2+ y Mg2+ desprovisto de K+. La actividad de Ca2+ -ATPasa detectada es inhibida con alta afinidad por el vanadato y el compuesto 48/80 (droga con efecto anticalmodulina específico). La enzima presenta dos componentes para el Ca2+, uno con afinidad aparente alta y velocidad máxima baja y otro con afinidad aparente baja y velocidad máxima alta. Los valores obtenidos para estos dos componentes en hemogenados de islotes y en preparados de membranas parcialmente purificadas son similares. Estos resultados sugieren que la actividad Ca2+ -ATPasa detectada en los homogenados de islotes es la correspondiente a la membrana plasmática. Los islotes obtenidos de ratas sometidad a un ayuno de 48 h tuvieron una menor respuesta secretora a la glucosa y una disminución simultánea en la actividad de su Ca2+ -ATPasa. Estos resultados sugieren que la Ca2+ -ATPasa de la membrana plasmática de los islotes pancreáticos participaría en la regulación de la secreción de insulina (U)