In silico prediction of the functional and structural consequences of the non-synonymous single nucleotide polymorphism A122V in bovine CXC chemokine receptor type 1 / Predição in silico das consequências funcionais e estruturais do polimorfismo de nucleotídeo único não-sinônimo A122V no receptor de quimiocina CXC do tipo I bovino

Abstract The current study aimed to assess whether the A122V causal polymorphism promotes alterations in the functional and structural proprieties of the CXC chemokine receptor type 1 protein (CXCR1) of cattle Bos taurus by in silico analyses. Two amino acid sequences of bovine CXCR1 was selected from database UniProtKB/Swiss-Prot: a) non-polymorphic sequence (A7KWG0) with alanine (A) at position 122, and b) polymorphic sequence harboring the A122V polymorphism, substituting alanine by valine (V) at same position. CXCR1 sequences were submitted as input to different Bioinformatics' tools to examine the effects of this polymorphism on functional and structural stabilities, to predict eventual alterations in the 3-D structural modeling, and to estimate the quality and accuracy of the predictive models. The A122V polymorphism exerted tolerable and non-deleterious effects on the polymorphic CXCR1, and the predictive structural model for polymorphic CXCR1 revealed an alpha helix spatial structure typical of a receptor transmembrane polypeptide. Although higher variations in the distances between pairs of amino acid residues at target-positions are detected in the polymorphic CXCR1 protein, more than 97% of the amino acid residues in both models were located in favored and allowed conformational regions in Ramachandran plots. Evidences has supported that the A122V polymorphism in the CXCR1 protein is associated with increased clinical mastitis incidence in dairy cows. Thus, the findings described herein prove that the replacement of the alanine by valine amino acids provokes local conformational changes in the A122V-harboring CXCR1 protein, which could directly affect its post-translational folding mechanisms and biological functionality.

Resumo O presente estudo objetivou avaliar se o polimorfismo causal A122V promove alterações nas propriedades funcionais e estruturais da proteína receptora de quimiocina CXC do tipo 1 (CXCR1) de bovino Bos taurus por análises in silico. Duas sequências de aminoácidos da CXCR1 bovina foram selecionadas a partir do banco de dados UniProtKB/Swiss-Prot: a) sequência não-polimórfica (A7KWG0) contendo alanina (A) na posição 122, e b) sequência polimórfica carreando o polimorfismo A122V, causando a substituição de alanina por valina (V) na mesma posição. As sequências CXCR1 foram analisadas por diferentes ferramentas de Bioinformática para examinar o efeito desse polimorfismo sobre sua estabilidade, função e estrutura, predizer eventuais alterações na sua modelagem estrutural 3-D, bem como estimar a qualidade dos modelos preditos. O polimorfismo A122V exerceu efeitos toleráveis e não-deletérios sobre a CXCR1 polimórfica, apresentando um modelo estrutural de alfa-hélice típico de uma proteína receptora transmembranar para ambas as proteínas. Embora maiores variações nas distâncias entre os pares de aminoácidos nas posições-alvo tenham sido detectadas na proteína polimórfica, mais do que 97% dos aminoácidos em ambos os modelos foram situados em regiões ditas favoráveis e permitidas nos diagramas de Ramachandran. Evidências sustentam que o polimorfismo de nucleotídeo único A122V na proteína receptora CXCR1 está associado à aumentada incidência de mastite clínica em vacas leiteiras. Assim, as descobertas descritas aqui comprovam que a substituição do aminoácido alanina por valina provoca mudanças conformacionais locais na proteína CXCR1 polimórfica, que podem estar diretamente afetando seus mecanismos de enovelamento pós-traducionais e sua função biológica.

In silico prediction of the functional and structural consequences of the non-synonymous single nucleotide polymorphism A122V in bovine CXC chemokine receptor type 1

Abstract The current study aimed to assess whether the A122V causal polymorphism promotes alterations in the functional and structural proprieties of the CXC chemokine receptor type 1 protein (CXCR1) of cattle Bos taurus by in silico analyses. Two amino acid sequences of bovine CXCR1 was selected from database UniProtKB/Swiss-Prot: a) non-polymorphic sequence (A7KWG0) with alanine (A) at position 122, and b) polymorphic sequence harboring the A122V polymorphism, substituting alanine by valine (V) at same position. CXCR1 sequences were submitted as input to different Bioinformatics tools to examine the effects of this polymorphism on functional and structural stabilities, to predict eventual alterations in the 3-D structural modeling, and to estimate the quality and accuracy of the predictive models. The A122V polymorphism exerted tolerable and non-deleterious effects on the polymorphic CXCR1, and the predictive structural model for polymorphic CXCR1 revealed an alpha helix spatial structure typical of a receptor transmembrane polypeptide. Although higher variations in the distances between pairs of amino acid residues at target-positions are detected in the polymorphic CXCR1 protein, more than 97% of the amino acid residues in both models were located in favored and allowed conformational regions in Ramachandran plots. Evidences has supported that the A122V polymorphism in the CXCR1 protein is associated with increased clinical mastitis incidence in dairy cows. Thus, the findings described herein prove that the replacement of the alanine by valine amino acids provokes local conformational changes in the A122V-harboring CXCR1 protein, which could directly affect its post-translational folding mechanisms and biological functionality.

Resumo O presente estudo objetivou avaliar se o polimorfismo causal A122V promove alterações nas propriedades funcionais e estruturais da proteína receptora de quimiocina CXC do tipo 1 (CXCR1) de bovino Bos taurus por análises in silico. Duas sequências de aminoácidos da CXCR1 bovina foram selecionadas a partir do banco de dados UniProtKB/Swiss-Prot: a) sequência não-polimórfica (A7KWG0) contendo alanina (A) na posição 122, e b) sequência polimórfica carreando o polimorfismo A122V, causando a substituição de alanina por valina (V) na mesma posição. As sequências CXCR1 foram analisadas por diferentes ferramentas de Bioinformática para examinar o efeito desse polimorfismo sobre sua estabilidade, função e estrutura, predizer eventuais alterações na sua modelagem estrutural 3-D, bem como estimar a qualidade dos modelos preditos. O polimorfismo A122V exerceu efeitos toleráveis e não-deletérios sobre a CXCR1 polimórfica, apresentando um modelo estrutural de alfa-hélice típico de uma proteína receptora transmembranar para ambas as proteínas. Embora maiores variações nas distâncias entre os pares de aminoácidos nas posições-alvo tenham sido detectadas na proteína polimórfica, mais do que 97% dos aminoácidos em ambos os modelos foram situados em regiões ditas favoráveis e permitidas nos diagramas de Ramachandran. Evidências sustentam que o polimorfismo de nucleotídeo único A122V na proteína receptora CXCR1 está associado à aumentada incidência de mastite clínica em vacas leiteiras. Assim, as descobertas descritas aqui comprovam que a substituição do aminoácido alanina por valina provoca mudanças conformacionais locais na proteína CXCR1 polimórfica, que podem estar diretamente afetando seus mecanismos de enovelamento pós-traducionais e sua função biológica.

Perfil fitoquímico e ensaio microbiológico dos extratos da entrecasca de Maytenus rigida Mart. (Celastraceae) / Phytochemistry and microbiological assay of the bark extracts of Maytenus rigida Mart. (Celastraceae)

Maytenus rigida Mart (Celastraceae), conhecida por "Bom-homem", "Bom-nome", "Cabelo-de-negro", "Casca-grossa" e "Pau-de-colher", é uma arvore de pequeno porte. A entrecasca do caule é empregada popularmente no Nordeste do Brasil no tratamento das dores em geral, infecções e inflamações. O presente trabalho avaliou tanto o perfil fitoquímico de M. rigida por meio de um roteiro analítico, quanto à atividade antibiótica dos extratos pelo método de Kirby-Bauer modificado. Os resultados demonstraram que os extratos etanólico, aquoso, clorofórmico, acetato de etila e hidroalcoólico de M. rigida apresentam atividade antibacteriana contra Escherichia coli, Pseudomonas aeruginosa e Staphylococcus aureus, enquanto que a fração hexânica não exibe qualquer atividade. Catequinas, quinonas, esteróides, triterpenos, saponinas, flavonóides e compostos fenólicos foram detectados na análise fitoquímica.

Maynetus rigida Mart (Celastraceae), known as "Bom-homem", "Bom-nome", "Cabelo-de-negro", "Casca-grossa" and "Pau-de-colher", is a small tree. The stem bark is used by the population in the northeast of Brazil to treat aches, infections and inflammations in general. The present work evaluated both the phytochemistry of M. rigida Mart by an analytical routine, and the antimicrobial activity of the bark extracts by the Kirby-Bauer modified method. Our results showed the aqueous, methanol, chloroform, ethyl acetate and hydroalcoolic extracts of M. rigida Mart has antimicrobial activity against Escherichia coli, Pseudomonas aeruginosa and Staphylococcus aureus, while the hexane extract does not have any activity. Catechins, quinones, steroids, triterpenes, saponins, flavonoids and phenolic compounds were detected by the phytochemical analysis.

Serum alanine aminotransferase levels, hematocrit rate and body weight correlations before and after hemodialysis session

PURPOSE: To evaluate alanine aminotransferase levels before and after a hemodialysis session and to correlate these values with the hematocrit rate and weight loss during hemodialysis. PATIENTS AND METHODS: The serum alanine aminotransferase levels, hematocrit rate and body weight were measured and correlated before and after a single hemodialysis session for 146 patients with chronic renal failure. An receiver operating characteristic (ROC) curve for the serum alanine aminotransferase levels collected before and after hemodialysis was plotted to identify hepatitis C virus-infected patients. RESULTS: The mean weight loss of the 146 patients during hemodialysis was 5.3 percent (p < 0.001). The mean alanine aminotransferase levels before and after hemodialysis were 18.8 and 23.9 IU/, respectively, denoting a significant 28.1 percent increase. An equally significant increase of 16.4 percent in the hematocrit rate also occurred after hemodialysis. The weight loss was inversely correlated with the rise in both the alanine aminotransferase level (r = 0.3; p < 0.001) and hematocrit rate (r = 0.5; p < 0.001). A direct correlation was found between the rise in alanine aminotransferase levels and the hematocrit during the hemodialysis session (r = 0.4; p < 0.001). Based on the ROC curve, the upper limit of the normal alanine aminotransferase level should be reduced by 40 percent relative to the upper limit of normal if the blood samples are collected before the hemodialysis session or by 60 percent if blood samples are collected after the session. CONCLUSION: In the present study, significant elevations in the serum alanine aminotransferase levels and hematocrit rates occurred in parallel to a reduction in body weight after the hemodialysis session. These findings suggest that one of the factors for low alanine aminotransferase levels prior to hemodialysis could be hemodilution in patients with chronic renal failure.

Abscesso dento-alveolar agudo / Intense dento-alveolar abscesses

Os autores relatam a etiologia e tratamento dos abscessos dento-alveolares agudos evoluídos, fazendo uma sucinta avaliação de sua evolução e sintomatologia clínica. Procedem a uma breve revisão bibliográfica sobre o assunto. Apresentam ainda uma seqüência fotográfica de alguns casos clínicos e conduta terapêutica