Tissue expression of platelet endothelial cell adhesion molecule-1 at pre and postnatal murine development

Endothelial cells, at the cell-cell borders, express PECAM-1, and have been implicated in vascular functions. The monoclonal antibody MEC 13.3 recognizers PECAM-1 molecule from mouse vessels and allows to analyse the ontogeny of mouse endothelium. At the present, little is known about the molecular basis of differentiation pathways of endothelial cells, that enables its morphological heterogeneity. The purpose of this study was to analyze the pattern of PECAM-1 expression, employing monoclonal antibody MEC 13.3, in cellular suspensions obtained from different mouse organs at pre and postnatal stages. Fluorescence activated cell sorter analysis showed a different profile of the glycoprotein expression in a cell population with size and granularity selected by 1G11 endothelial cell line. The expression differs from prenatal to postnatal developmental stages in a given organ, and among the organs studied. Another cell population, with a size and granularity higher than 1G11 endothelial cell line, coexists in cellular suspensions obtained from liver, gut and brain. These cells could be related to those detected by means of immunoenzyme methods which showed a non-differentiated morphology. The different PECAM-1 pattern expression could reflect potential organ-specific differentiation pathways during development and according to organs environment. The existence of another cell population with a size and granularity higher than 1G11 endothelial cell line required a phenotypic characterization.

La fracción activa de la heparina incluye sus propiedades anticoagulante e inhibitoria del complemento / The active fraction of heparin enclose both properties: anticoagulant and anticomplement

La heparina inhibe la coagulación uniéndose a la antitrombina y aumentando miles de veces la velocidad con que esa glicoproteína inhibe la trombina. Otra de las importantes actividades biológicas de la heparina es inhibir el sistema del complemento humano. Los resultados obtenidos por distintos autores indican que estas dos actividades, anticoagulante y anticomplementaria, residen en distintos segmentos de la heparina. El objetivo de esta investigacion fue estudiar como pueden reconocerse las macromoléculas tan diferentes que intervienen en ambos procesos. Se utilizó un sistema sencillo constituido por la heparina y la lectina Concanavalina A. Se logró precipitar de la heparina la fracción activa que posee alta afinidad por la antitrombina y gran actividad anticoagulante. Fueron imprescindibles condiciones experimentales muy específicas de baja fuerza iónica y la presencia de iones calcio. Los experimentos se extendieron a un sistema fisiológico reemplazando la Concanavalina A por el primer componente del sistema del complemento humano, el complejo proteico C1. Se comprobó que manteniendo las condiciones experimentales anteriores se aislaba en el precipitado de la interacción con el C1 una subpoblación de la heparina con gran afinidad por la antitrombina y muy alta actividad anticoagulante. Se concluye que el complejo proteico C1 reconoció en la heparina la fracción activa de la misma donde se encuentra el segmento de gran afinidad por la antitrombina