1.
Biol. Res
;
43(2): 191-195, 2010. ilus
Artigo
em Inglês
| LILACS
| ID: lil-567534
RESUMO
The functional signifcance of tyrosine 207 of Saccharomyces cerevisiae phosphoenolpyruvate carboxykinase was explored by examining the kinetic properties of the Tyr207Leu mutant. The variant enzyme retained the structural characteristics of the wild-type protein as indicated by circular dichroism, intrinsic fuorescence spectroscopy, and gel-exclusion chromatography. Kinetic analyses of the mutated variant showed a 15-fold increase in Km CO2, a 32fold decrease in Vmax, and a 6-fold decrease in Km for phosphoenolpyruvate. These results suggest that the hydroxyl group of Tyr 207 may polarize CO2 and oxaloacetate, thus facilitating the carboxylation/decarboxylation steps.
Assuntos
Mutação/genética , Fosfoenolpiruvato Carboxilase/genética , Saccharomyces cerevisiae/enzimologia , Tirosina/genética , Catálise , Cromatografia em Gel , Dicroísmo Circular , Regulação Enzimológica da Expressão Gênica , Regulação Fúngica da Expressão Gênica , Fosfoenolpiruvato Carboxilase/química , Espectrometria de Fluorescência , Tirosina/química
2.
Arch. biol. med. exp
;
21(1): 43-9, jun. 1988. tab, ilus
Artigo
em Inglês
| LILACS
| ID: lil-65228