RESUMO
Estos estudios fueron diseñados para (1) examinar la composición lipídica de dos fracciones proteicas de citosol de hígado de ratón y (2) correlacionar esta composición con la transferencia y propiedades de pegado, observadas previamente, de una proteína denominada "fatty acid binding protein". En la primera parte de esto estudio se analizó la capacidad de las fracciones proteicas para pegar ácidos grasos, mediante cromatografía de filtración en geles de citosol en presencia de ácido oleico 1-14C. Fueron identificadas dos fracciones con afinidad por ácido oleico. Los lípidos de estas fracciones fueron analizados por una combinación de cromatografía en capa delgada y métodos químicos. La cantidad de fosfolípidos, colesterol y ésteres del colesterol presentes en al fracción proteica de bajo peso molecular fue significativamente mayor que la presente en la fracción de alto peso molecular. Cuando se incubaron microsomas de hígado de ratón conteniendo varias especies lipídicas radiactivas con una fracción proteica enriquecida en "fatty acid binding protein", se observó que la proteína removió específicamente más lípidos neutros que polares. Tal efecto se redujo drásticamente cuando la proteína fue presaturada con ácido oleico. Estos reultados sugieren que "fatty acid binding protein" podría pegar principalmente ácidos grasos y, además, colesterol y sus ésteres
Assuntos
Animais , Camundongos , Ácidos Graxos/metabolismo , Fígado/metabolismo , Lipídeos/metabolismo , Proteínas de Transporte/metabolismo , Citosol/metabolismoRESUMO
Una proteína soluble (Mr=12 000) similar a FABP es parcialmente purificada a partir de citosol de hígado de rata (15 veces, considerando su afinidad por ácido oleico) por precipitación con sulfato de amonio. Durante la incubación de microsomas de hígado de rata conteniendo cantidades similares de los ácidos esteátrico y oleico, con esta proteína, hubo una disociación selectiva del ácido oleico desde la membrana microsomal. Cuando se agrega a microsomas una fracción enriquecida en esta proteína se estimula la desaturación del ácido esteárico. Este efecto es eliminado si la proteína es presaturada con ácido oleico. Se sugiere que esta proteína estimula la desaturación del ácido esteárico por un mecanismo que involucra la remoción del producto de la reacción