RESUMO
En este trabajo se ha desarrollado una metódica simple que ha permitido la obtención de catepsina D de próstata humana en cantidades apreciables para estudios enzimáticos y químicos, empleando cromatografías combinadas de intercambio en DEAE celulosa y cromatoenfoque en gel PBE-94. La síntesis química de un nuevo sustrato sintético permitió comparar la actividad hidrolítica de la catepsina D con las gastricsinas de próstata y líquido seminal humano, así como con pepsina y gastricsina de mucosa gástrica. La actividad de la catepsina prostática sobre el sustrato sintético N-acetil-L-fenilalanil-L-diyodotirosil-L-valina metil éster (APDTV) fué similar a la de las gastricsinas y mucho mayor con respecto a la pepsina. Las relaciones ácido glutámico/ácido aspártico (Glu/Asp) y leucina/isoleucina (Leu/Ile) de la catepsina D son semejantes a las presentes en las gastricsinas y no en las pepsinas, en cuyo caso estos aminoácidos se encuentran en una razón inversa