RESUMO
Este trabalho descreve os resultados obtidos em um levantamento realizado com 262 estudantes dos cursos de Farmácia e Biologia, de várias partes do Brasil, sobre o tema Plantas Medicinais e Fitoterapia. Foram aplicados questionários com questões relativas aos dados pessoais de cada estudante e questões relacionadas a temas, como por exemplo: a) por que o estudante se interessava por Plantas Medicinais e Fitoterapia? e b) estudante deveria citar cinco plantas que mais conhecia e/ou utilizava. Os resultados da pesquisa demonstraram que os estudantes de Farmácia e Biologia reconhecem a importância das Plantas Medicinais e da Fitoterapia para o seu futuro desempenho como profissionais e têm interesse em se aprimorar nessa área de conhecimento. A alta freqüência de estudantes que consideraram a fitoterapia mais eficaz do que os medicamentos convencionais e a baixa freqüência daqueles que associaram plantas medicinais à riqueza da biodiversidade brasileira foram resultados preocupantes. Um ponto positivo foi o grande número de citações de plantas medicinais que contam com algum estudo de validação, como sendo as mais conhecidas e utilizadas. Consideramos interessante que as disciplinas dos Cursos de Farmácia e Biologia, envolvidas com o tema, concentrem‑se no estudo de plantas medicinais já conhecidas e utilizadas pelos estudantes, capacitando‑os nos aspectos técnico‑científicos de cada espécie e seus produtos.
RESUMO
A lectin was purified from seeds of Erythrina velutina forma aurantiaca by affinity chromatography on cross-linked guargum. The lectin is a potent agglutinin for human (minimal concentration of protein able to cause visible agglutination of a 2 per cent erythrocyte suspension varying from 1 to 4 mug/ml), rabbit(4 mug/ml) and chicken erythrocytes (8 mug/ml) but presented low activity against cow (250 mug/ml) or sheep (333 mug/ml) blood cells. Hemagglutination of human O+ erythrocytes was inhibited by D-lactose (0.2 mM) > D-galactose(0.8 mM) > D-raffinose (2.1 mM). At pH 7.5, chromatography on a Superose 12 HR 10/30 column showed that the lectin was primarily a dimer (56.0 kDa) composed of two identical subunits (31.6 kDa each). A small amount of a tetrameric form was also apparently present. The lectin is a glycoprotein (7.3 per cent carbohydrate), has a pI of 4.5, contains high levels of acidic (Asp and Glu, 64.2 and 51.6 residues/mol, respectively) and hydroxy amino acids (Ser and Thr, 42.9 and 38.5 residues/mol, respectively) but relatively low amounts of sulfur amino acids (Cys and Met, 1.0 and 5.0 residues/mol, respectively) and has an N-terminal sequence of Val-Glu-Thr-Ile/Leu-Pro-Phe-Ser. Its hemagglutinating activity was abolished by heating at 70 degrees Celsius for 10 min. The activation energy (delta G') required for denaturation measured by loss of hemagglutination activity was 24.87 kcal/mol. In rats, the purified lectin (100 mug) induced neutrophil migration into the peritoneal cavity (3.7 ñ 0.6 x 10(6) neutrophils/ml) or into the air pouch (2.75 ñ 0.25 x 10(6) neutrophils/ml), 8 and 10 times greater than the negative control, respectively.