Citotoxicidad in vitro de extractos laticiferos de Calotropis procera (Aiton) W.T. Aiton y Pedilanthus tithymaloides (L.) Poit / In vitro cytotoxicity of laticifers extracts from Calotropis procera (Aiton) WT and Pedilanthus tithymaloides (L) Poit

In order to assess the anticancer action of extracts obtained by latex from Calotropis procera and Pedilanthus tithymaloides, samples were collected from adult plants. Soluble proteins were extracted with 16 uL of 50 mM sodium acetate pH 5/ug integral latex and centrifugation at 16,000 x g for 15 min, the supernatant was named "latex crude extract" (LCE). The "latex methanolic extract" (LME) was obtained on dried latex. Both extracts were tested in vitro by cytotoxic and cytostatic activity in Jurkat cell cultures. Cellular viability, proliferation, necrosis and apoptosis were evaluated. LCE and LME of C. procera were found with cytotoxic and cytostatic activity after 24 incubation hours (p < 0,05) with doses from 1ug/mL. The LCE and LME of P. tithymaloides presented cytotoxic effect (p < 0,05) from 50 ug/mL and from 1ug/mL, respectively.

Con el objetivo de evaluar el potencial anticanceroso de extractos de látex de Calotropis procera y Pedilanthus tithymaloides se colectaron muestras de plantas adultas. Las proteínas solubles fueron extraídas con 16 uL de acetato de sodio 50 mM pH 5/ug de látex integral y centrifugación a 16.000 x g durante 15 min, denominándose al sobrenadante “extracto crudo de látex” (ECL). El “extracto metanólico de látex” (EML) se obtuvo sobre látex deshidratado. Ambos extractos fueron probados en su actividad citotóxica y citostática in vitro sobre cultivos de células Jurkat. Se realizaron estudios de viabilidad, proliferación, necrosis y apoptosis celular. El ECL y el EML de C. procera presentaron actividad citotóxica y citostática después de 24 y 48 horas de incubación (p < 0,05) con dosis desde 1 ug/mL. Los ECL y EML de P. tithymaloides presentaron efectos citotóxicos (p < 0,05) a partir de 50 ug/mL y desde 1 ug/mL respectivamente.

Efecto de la concanavalina a sobre la actividad de las enzimas a-amilasa pancreática y tripsina en pollos de engorde / The effect of concanavalin a on pancreatic amylase and trypsin activity in broiler chickens

Con el propósito de determinar el efecto de la Concanavalina A (Con A) sobre la actividad de las enzimas a-amilasa pancreática y tripsina en pollos de engorde de 3 y 6 semanas de edad, se realizaron dos experimentos bajo condiciones in vitro. En el primero, la actividad de la enzima a-amilasa pancreática fue determinada en muestras de mucosa duodenal, para lo cual se diseñaron 5 tratamientos: ausencia de Con A (T0), presencia de Con A (T1), Con A preincubada durante 30 minutos con la enzima (T2) o con el sustrato (T3) y Caseína (T4). En el segundo experimento se evaluó el efecto de la Con A sobre la actividad de la tripsina en homogenados de páncreas, aplicando 2 tratamientos: presencia de Con A (T0) y ausencia de Con A (T1). La Con A se utilizó a una concentración semejante a la del sustrato correspondiente para cada enzima. Los resultados fueron analizados a través del Análisis de Varianza de Kruskal-Wallis. La Con A inhibió significativamente la actividad específica de la enzima a-amilasa pancreática, tanto en la tercera como en la sexta semana de edad. No hubo diferencia en la actividad de la enzima entre semanas. La preincubación de la lectina con la enzima afectó significativamente la actividad de la a-amilasa pancreática. No hubo efecto de la preincubación de la lectina con el sustrato. La tripsina no fue inhibida por la Con A bajo las condiciones del ensayo, posiblemente asociado al efecto inhibitorio de la actividad biológica que ejerce la caseína sobre la Con A.

Two trials were conducted to assess the effect of Concanavalin A on pancreatic a-amylase and trypsin activity in broiler chickens (3 and 6 week old). Pancreatic a-amylase activity was determined in mucous duodenal, applying 5 treatments: Control (without Con A, T0), Con A (T1), Con A preincubated during 30 minutes with enzyme (T2), Con A preincubated during 30 minutes with substrate (T3) and Casein (T4). In the second experiment, the effect of Con A on trypsin activity was studied in pancreas homogenate, applying 2 treatments: Control (without Con A, T0) and Con A (T1). The Con A was used in a similar concentration to corresponding substrate for each enzyme. The results were analyzed through Kruskal-Wallis. The Con A significantly inhibited specific activity of pancreatic a-amylase during the third and sixth week of age. There was no difference in the activity of the enzyme between weeks. The preincubation of lectin with enzyme significantly affected pancreatic a-amylase. There was not effect of preincubation of lectin with substrate. Trypsin was not inhibited by Con A under experimental conditions, possibly due to inhibitory effect of biological activity that exerts the casein on Con A.