Resonant Recognition Model Study for Interactions between SARS CoV 2 and Human Proteins

This study was devoted to the Resonant Recognition Model (RRM) analysis of SARS-CoV-2 proteins and their possible interaction with other human proteins, specifically, SARS CoV replicases and methyl transferases, were tested, via RRM analysis, for possible interactions with host CD4 T receptor proteins and prohibitins which participate in human organism response to viral infections. The following protein sequences were studied: twenty human SARS coronavirus methyltransferase proteins, eight replicase proteins, twenty-one prohibitin proteins, and eleven CD4 -T-cell surface antigens T4 proteins. Results revealed RRM peaks at f1=0.07349 and f2=0.2839. The peak at f1 was also common for interaction between SARS-CoV-2 methyl transferases and human prohibitins, where opposite phase suggest binding between these proteins during viral infection. This interaction was not supported for viral methyltransferase and human CD4 receptors (72.4 o phase shift). Viral replicases exhibited opposite phase interaction with both prohibitins and CD4 receptors. Overall, RRM revealed common RRM frequencies for both replicases and methyl transferases, and added plausibility to interactions between SARSCoV2 methyl transferase and human prohibitin, as well as between SARS Cov2 replicase and human prohibitin and CD4 T-cell receptors(AU)

Este estudio se dedicó al análisis mediante el Modelo de Reconocimiento Resonante (RRM) de las proteínas del SARS-CoV-2 y su posible interacción con otras proteínas humanas, específicamente, fueron analizadas las replicasas de SARS CoV y las metiltransferasas, mediante análisis RRM, para detectar posibles interacciones con las Proteínas del receptor CD4 T y las prohibitinas humanas, las cuales participan en la respuesta del organismo humano a las infecciones virales. Se estudiaron las siguientes secuencias de proteínas: veinte proteínas metiltransferasas del coronavirus del SARS humano, ocho replicasas, veintiuna prohibitinas y once proteínas T4 de antígenos de superficie de células T CD4. Los resultados revelaron picos de RRM en f1 = 0.07349 y f2 = 0.2839. El pico en f1 también fue común para la interacción entre las metiltransferasas del SARS-CoV-2 y las prohibitinas humanas, donde la fase opuesta sugiere la unión entre estas proteínas durante la infección viral. Esta interacción no fue apoyada para la metiltransferasa viral y los receptores CD4 humanos (cambio de fase de 72,4 o). Las réplicas virales exhibieron una interacción de fase opuesta tanto con las prohibitinas como con los receptores CD4. En general, el análisis de RRM reveló frecuencias comunes de RRM para replicasas y metiltransferasas, y apoyó plausibilidad de las interacciones entre la metiltransferasa de SARSCoV2 y la prohibitina humana, así como entre la replicasa de Cov2 del SARS con la prohibitina humana y los receptores de células T CD4(AU)

Studying Protein kinases PKCζ and PKMζ with the Resonant Recognition Model. Implications for the study of Memory Mechanisms / Estudio de proteínas quinasas PKCζ; y PKMζ; mediante el Modelo de Reconocimiento Resonante. Implicaciones para el estudio de los Mecanismos de Memoria

PKMζ is a brain-specific protein kinase that has been suggested as playing a key role in memory consolidation mechanisms. It is identical to catalytic portion of another protein kinase, PKMζ;. Lacking the regulatory end, PKMζ; is several times more active than PKMζ;. However, knowledge about PKMζ; mechanisms in memory consolidation is patchy, and sometimes contradictory. The resonant recognition model (RRM) might shed some light in understanding PKMζ; role on memory consolidation. This is the first attempt in literature to apply the RRM to the study of PKMζ; and PKMζ;. We obtained that PKMζ; presents a spectral peak at the resonant recognition frequency of fRRM= 0.063 (likely, corresponding to the infrared frequency of 3190 nm) and another peak at fRRM =0.211(950 nm in the near infrared). Peak at fRRM= 0.063 is also shared by PKMζ;, and the peak at fRRM =0.211 is similar to the one recently reported in literature for regulatory proteins. We hypothesize that irradiating with a weak light infrared source at these frequencies would modify long term potentiation results. Finally, a scheme for resonant interactions in PKMζ; andPKMζ; is proposed(AU)

PKMζ; es una proteína quinasa específica del cerebro que se ha sugerido que desempeña un papel clave en los mecanismos de consolidación de la memoria. Es idéntica a la porción catalítica de otra proteína quinasa, PKMζ. Al carecer de la porción regulatoria, PKMζ; es varias veces más activa que PKMζ;. Sin embargo, el conocimiento sobre los mecanismos de PKMζ in en la consolidación de la memoria es parcial, y a veces contradictorio. El modelo de reconocimiento resonante (RRM) podría esclarecer la comprensión del papel de PKMζ; en la consolidación de la memoria. Este es el primer intento en la literatura para aplicar el MRR al estudio de PKMζ y PKMζ;. Se obtuvo que PKMζ; presenta un pico espectral a la frecuencia de reconocimiento resonante fRRM = 0,063 (probablemente, correspondiente a la frecuencia infrarroja de 3190 nm) y otro pico a fRRM = 0,211 (950 nm en el infrarrojo cercano). Pico en fRRM = 0,063 es también compartida por PKMζ;, y el pico a fRRM = 0,211 es similar a la recientemente informado en la literatura para las proteínas reguladoras. Se plantea la hipótesis de que la irradiación con una fuente de luz infrarroja débil a estas frecuencias podría modificar los resultados de potenciación a largo plazo. Finalmente, se propone un esquema para interacciones resonantes en PKMζ; y PKC(AU)