Biochemistry of the evolution of Triatoma infestans: XI. Hemolymph lipophorin

Se aisló y purificó la lipoforina del T.infestans a partir de hemolinfa de machos adultos por ultracentrifugación en gradiente de densidad en dos etapas. Esta lipoproteína tiene una densidad de 1.10 g/ml y está constituida por 53% de proteínas y 47% de lípidos. El radio de Stokes (Rs) de la molécula, determinado por cromatografía de filtración en gel, es aproximadamente de 73A y e;l peso molecular (Mr) calculado por el método de Margolis, es de 743 000 daltons. La lipoforina contiene dos apoproteínas: apolipoforina I (apoLp-I) con Mr = 255 000 y apolipoforina II (apoLp-II) con Mr = 78 000, siendo ambas glicosiladas. La composición de aminoácidos de la apoLp-I y de la apoLp-II presenta un elevado contenido de aspartato, glutamato y leucina y muy pequeña cantidad de metionina y cisteína. Los lípidos de la lipoforina comprenden: diacilgliceroles (41.4% de los lípidos totales), fosfolípidos (31.5%), hidrocarburos (12.2%), ácidos grasos libres (6.1%), colesterol (4.7%) y triacilgliceroles (4.1%). La fosfatidiletanolamina es el fosfolípido predominante con cantidades menores de fosfatidilcolina. Al tratar la lipoforina con tripsina, la apoLp-I sufre ruptura proteolítica, mientras que la apoLp-II es resistente. La anisotropía de fluorescencia del difenilhexatrieno (DPH) incluido en la lipoforina señala una fuerte interacción lípido-apoproteína, la cual no se modifica después de una extensa proteólisis de la apoLp-I con tripsina. Durante la tripsinización de la lipoproteína no se detectó...

Differentiation of the sibling species Biomphalaria occidentalis and Biomphalaria tenagophila by the electrophoretic patterns of their hemoglobin

É descrito um método simples e rápido para distinguir as espécies crípticas Biomphalaria tenagophila e B. occidentalis por eletroforese em gel de agarose. A prova é feita com hemolinfa do molusco, permitindo a cor vermelha da fraçäo hemoglobina visualizar os padröes de migraçäo sem necessidade de recorrer a coloraçöes específicas. Além disso, as amostras de hemolinfa podem ser obtidas sem sacrificar o molusco, que poderá ser usado para outros estudos ou para criaçäo

Bioquímica del ciclo evolutivo del Triatoma infestans (vinchuca): X. Lipoproteinas hemolinfáticas de hembras / Biochemistry of the evolutive cycle of Triatoma infestans (venchuca): X. Hemolymph lipoproteins of females

En la hemolinfa de Triatoma infestans hembras se separaron por ultracentrifugación una lipoproteína de alta densidad, HDL y tres de muy alta densidad, VHDL-I, VHDL-f y VHDL-II. La proporción de lípidos es mayor en HDL y la de proteínas en VHDL-II. En todas las lipoproteínas se reconoció la presencia de 1,2 y 1,3-diacilgliceroles, triacilgliceroles, ácidos grasos libres, colesterol, ésteres de colesterol e hidrocarburos. Entre los fosfolípidos se reconocieron la fosfatidilcolina y fosfatidiletanolamina. Los lípidos mayoritarios fueron fosfolípidos, 1,2 y 1,3-diacilgliceroles e hidrocarburos. Para estudiar las correspondientes apoliproteínas se deslipidizaron las lipoproteínas. Se examinaron por electroforesis en gel de poliacrilamida con SDS en presencia de 2-mercaptoetanol. Las apo-HDL se separaron en 4 bandas polipeptídicas intensas de PM aproximados 19 000, 45 000, 86 000 y 200 000. Las apo-VHDL-I fraccionaron en 3 bandas polipeptídicas, una mayoritaria de PM 18 500 y dos débiles de 28 000 y 45 000. Las apo-VHDL-f que sólo aparecen en hembras se separaron en 10 bandas. Las mayoritarias correspondieron a los PM 58 000, 86 000 y 160 000. Las bandas de 58 000 y 160 000 presentaron reacción positiva de hidratos de carbono. En las apo-VHDL-II las subunidades proteicas más intensas correspondieron a las bandas de PM 86 000 y 160 000. Aparentemente, estas cuatro lipoproteínas tendrian dos cadenas polipeptídicas comunes

Vitellin and vitellogenin characterization of Triatoma infestans and related species

La vitelogenina-vitelina (VG-VN) de Triatoma infestans es una glicolipoproteína con un peso molecular de 220 000, es una lipoproteína de alta densidad (1.18-1.2 gm/ml) con poca movilidad electroforética a pH 8.2. Hembras, machos, ninfas y huevos comparten numerosas proteínas pero ninguna de ellas es glicolipoproteica. La proteína común más importante posee un peso molecular de 43 000, es anódica y se encuentra a lo largo de todo el gradiente salino. Machos y hembras poseen una glicolipoproteína con una movilidad electroforética similar a l VG-VN, pero es una proteína de baja densidad. Otra VG-VN, catódica, no glicolipoproteica, se encuentra en huevos y hemolinfa de hembra. La VG-VN principal puede ser aislada por ultracentrifugación en gradiente de BrNa o por cromatografía en DEAE-celulosa. Varias especies dentro del género Triatoma demostraron identidad inmunológica entre sus VG-VN. Las hembras y los huevos de Panstrogylus megistus y las hembras, los huevos y los machos de Rhodnius prolixus poseen identidad inmunológica parcial con las VG-VN de T. infestans