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1.
Repert. med. cir ; 20(3): 158-168, 2011. ilus., tab.
Artigo em Espanhol | LILACS, COLNAL | ID: lil-795532

RESUMO

La biotina es una vitamina hidrosoluble del complejo B que se conoce como una coenzima para carboxilasas en la especie humana. Es evidente que está ligada en forma covalente con distintos residuos de lisina en las histonas, afectando así la estructura cromatínica, muy estudiada mediante la regulación génica y la herencia no-mendeliana transgeneracional, denominada epigenética. Esta nueva ciencia estudia las modificaciones de ADN y de las proteínas unidas a él (sobre todo histonas), que alteran la estructura de la cromatina sin modificar la secuencia nucleotídica del ADN. El objetivo de esta revisión es presentar una breve actualización sobre la biotina desde el punto de vista de regulación genética y epigenética, los roles derivados en la patogénesis de ciertas enfermedades y el entendimiento de los potenciales usos farmacológicos futuros.


Biotin is a water-soluble B-complex vitamin known as a coenzyme for carboxylases in humans. It is evident that it covalently attaches to various lysine residues in histones, thus affecting the chromatin structure which is widely studied by means of genetic regulation and non-Mendelian transgenerational inheritance termed epigenetics. This new science, studies the modifications of DNA binding proteins (mainly histones), which alter the chromatin structure without modifying the nucleotide sequence of DNA. The objective of this review is to present a short update on biotin from the genetic and epigenetic perspective; the derived roles played in the pathogenesis of certain diseases; and the understanding of potential future pharmacological uses.


Assuntos
Humanos , Masculino , Feminino , Biotina , Protamina Quinase , Ciências da Nutrição , Regulação da Expressão Gênica
2.
Acta physiol. pharmacol. ther. latinoam ; 41(4): 377-86, oct.-dic. 1991. ilus, tab
Artigo em Inglês | LILACS | ID: lil-113482

RESUMO

La actividad de una proteinoquinasa plaquetaria que fosforila la cadena alfa del fibrinógeno y la histona como substrato exógeno, se evaluo en 28 pacientes con fiebre hemorrágica argentina, agrupados de acuerdo a la forma clínica en: 13 leves, 6 comunes y 9 graves. Las muestras de sangre se obtuvieron antes del tratmiento con plasma inmune, 4 dias después y en la convalescencia. La fosforilación de la histona exógena y del fibrinógeno se estudió con 25 Ci/mmol ( gamma-32p)-ATP. Simultaneamente se efectuó el recuesto de plaquetas y se midió la actividad del interferon alfa (IFN). La fosforilación de la histona se halló por debajo de los valores normales en todos los pacientes durante la fase aguda de la enfermedad. Esta reducción fue coincidente con los titulos más altos de IFN. La fosforilación del fibrinógeno estuvo igualmente disminuida. La fosforilación de la histona y del fibrinógeno estaban aun disminuidos 4 dias después del tratamiento, cuando el IFN era practicamente no dosable. El bajo nivel de fosforilación no puede atribuirse solamente a una disminución del número de plaquetas y podría ser otra evidencia de la existencia de una alteración plaquetaria en los pacientes con fiebre hemorragica argentina


Assuntos
Humanos , Febre Hemorrágica Americana/sangue , Fibrinogênio/metabolismo , Proteínas Quinases/sangue , Febre Hemorrágica Americana/terapia , Imunização Passiva , Imunoeletroforese Bidimensional , Interferons/sangue , Contagem de Plaquetas , Protamina Quinase/metabolismo
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