Caracterizaçäo de amostras de Microsporum gypseum quanto ao seu perfil eletroforético e produçäo de enzimas extracelulares / The characterization of samples of Microsporum gypseum about its electrophoetic patterns and extracellular enzyme production

RESUMO

Objetivou-se caracterizar as amostras de M. gyseum isoladas de diferentes fontes quanto ao seu perfil eletroforético e à produçäo de enzimas extracelulares. A partir de fonte ambiental, animal e humana foram isoladas outo amostras de M. gypseum. Estas amostras foram avaliadas por curva de crescimento, caracterizaçäo de perfis eletroforéticos quanto ao número e intensidade de bandas e a produçäo de enzimas extracelulares empregando-se método em placas para avaliaçäo da presença de fosfolipase e proteinase e por eletroforese em gel-substrato (caseína e gelatina), além da determinaçäo quantitativa da atividade azocolítica e caseinolítica. Diferenças morfológicas näo foram observadas entre as amostras. As curvas de crescimento de duas amostras, uma de solo e outra de paciente foram bastante semelhantes, principalmente no período do 12§ ao 20§ dias de incubaçäo. O 19§ dia foi escolhido como o ideal para a obtençäo dos filtrados de uma cultura de todas as amostras. Os filtrados apresentaram concentraçäo protéica média de 2,15 mg/mL. Quanto ao perfil eletroforético, a análise revelou existir diferentes padröes protéicos entre as amostras de M. gypseum. A produçäo de enzimas extracelulares em placas foi baixa e näo permitiu observar diferenças entre as amostras nem tampouco relacioná-la com a patogenicidade. Os filtrados de cultura das diferentes amostras apresentaram variaçöes no número de enzimas expressas. As proteinases observadas em gel de gelatina variaram de 180 a 27 kDa e também variaram dependendo da amostra. As diferentes amostras de M. gypseum expressaram componentes protéicos com e sem atividade enzimática. As enzimas proteolíticas foram expressas sem uso de substratos indutores, significando que sua produçäo é independente da fonte protéica e portanto podem ser proteinases de amplo espectro de atividade