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Sistema enzimático gerador de peróxido de hidrogênio: NADPH oxidase na tireóide humana / Enzimatic system generator of hydrogen peroxide: NADPH oxidase in human thyroid
Cardoso, Luciene C; Figueiredo, Márcia D. L; Domingos, Manoel G; Vaisman, Mario; Carvalho, Denise P.
  • Cardoso, Luciene C; Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Hospital Universitário Clementino Fraga Filho. Serviços de Endocrinologia e de Cirurgia Geral. Rio de Janeiro. BR
  • Figueiredo, Márcia D. L; Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Hospital Universitário Clementino Fraga Filho. Serviços de Endocrinologia e de Cirurgia Geral. Rio de Janeiro. BR
  • Domingos, Manoel G; Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Hospital Universitário Clementino Fraga Filho. Serviços de Endocrinologia e de Cirurgia Geral. Rio de Janeiro. BR
  • Vaisman, Mario; Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Hospital Universitário Clementino Fraga Filho. Serviços de Endocrinologia e de Cirurgia Geral. Rio de Janeiro. BR
  • Carvalho, Denise P; Universidade Federal do Rio de Janeiro. Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho. Hospital Universitário Clementino Fraga Filho. Serviços de Endocrinologia e de Cirurgia Geral. Rio de Janeiro. BR
Arq. bras. endocrinol. metab ; 44(4): 352-7, ago. 2000. graf
Article in Portuguese | LILACS | ID: lil-268997
RESUMO
No presente estudo avaliamos a atividade geradora de peróxido de hidrogênio (H 2 O 2 ) em frações particuladas de tireóides suínas e humanas. Inicialmente, analisamos as propriedades bioquímicas da NADPH-oxidase - enzima geradora de H 2 O 2 - localizada na membrana apical da célula tireóidea suína. Nossos resultados demonstram que a atividade geradora de H 2 O 2 na tireóide suína ocorre, principalmente, na fração de membrana apical tireóidea (P 3.000g). Entretanto, no P 3.000g a enzima NADPH-oxidase é apenas parcialmente cálcio-dependente, ao contrário do que acontece em frações purificadas de membrana tireóidea suína, nas quais a enzima é completamente dependente de cálcio, conforme estudos anteriores. Nossos resultados confirmam os previamente descritos para a NADPH oxidase tireóidea suína. Em tecidos tireóideos humanos, a geração de H 2 O 2 ocorreu, tanto na fração microsomal (P 100.000g) quanto na fração de membrana apical (P 3.000g). Nossos dados revelam ainda que a NADPH-oxidase humana é completamente cálcio-dependente, ativada por altas concentrações de fosfato e parece ser tão ativa na glândula humana quanto na suína. Além disto, a enzima humana é dependente de adenina-flavina-dinucleotídeo (FAD) no meio de reação, ou seja, parece ser uma flavoproteína, assim como a proteína suína.
Subject(s)
Full text: Available Index: LILACS (Americas) Main subject: Thyroid Gland / NADPH Oxidases / Hydrogen Peroxide Limits: Animals / Humans Language: Portuguese Journal: Arq. bras. endocrinol. metab Journal subject: Endocrinology / Metabolism Year: 2000 Type: Article Affiliation country: Brazil Institution/Affiliation country: Universidade Federal do Rio de Janeiro/BR

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