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Ontogenia y algunas propiedades de la enzima &-Aminolevulico Dehidrasa de embriones de pollo: modelo para el estudio de la actividad porfirinogenica de drogas / Ontogenic and some property of the &-aminolevulinic dehydratase ezyme in the chick embryo: study model of the porphyrinoigenic of drugs activity
Pausa, N. L; Sopena de Kracoff, Y. E; Ferramola de Sancoviche, A. M; Sancovich, H. A.
  • Pausa, N. L; s.af
  • Sopena de Kracoff, Y. E; s.af
  • Ferramola de Sancoviche, A. M; s.af
  • Sancovich, H. A; s.af
Rev. argent. dermatol ; 82(2): 76-86, abr.-jun. 2001. ilus
Article in Spanish | LILACS | ID: lil-289790
RESUMEN
Con el objeto de desarrollar un modelo en embriones de aves para el estudio de la acción porfirinogénica de drogas, se realizaron estudios ontogénicos y físico-químicos en l saco vitelono (SV) e hígados de embriones de pollos, en función de los días de desarrollo embrionario. Se determinaron los niveles de la enzima &-Aminolevúlico dehidrasa (ALA-D) en ambos tejidos, encontrando en los dos un máximo de actividad específica a los 12 días de incubación, siendo en SV siempre mayor que en hígado. En el hígado, la actividad enzimática total, así como el contenido de proteínas totales y el peso del órgano, están de acuerdo con la tasa crecimiento y los cambios en su metabolismo general, durante el desarrollo embrionario. La actividad enzimática total SV presenta un máximo entre los 12 y 13 días de incubación, declinando durante la última semana. El contenido de proteínas totales, no varía durante la incubación. El peso seco aumente hasta el día 17 registrando luego una disminución, debido a la retracción del saco hacia el interior del embrión, Este cambvio puede apreciarse considerando el peso húmedo, debido a que el aumento de materiales adherentes en la yema dificulta su remoción. El pH óptimo resultó igual a 6,8 para ambos tejidos. Mostraron diferencias en cuanto a la termoestabilidad, que resulto mayor para la enzima de SV, copmo puede verse a través de sus energías de activación (Ea). La estabilidad térmica de la enzima SV se incrementó por protección del sitio activo o por el mantenimiento de sus grupos sulfhidrílicos reducidos. Estudios cinéticos revelan mayor afinidad por el sustrato porb la enzima de SV (Kmh= 0,29 mM y Kmsv= o,026 mM). El SV resulta una fuente atrayente para la caracterización de las enzimas cisólicas del camino biosintético del hemo, en vistas de proponber un modelo experimental útil para el ensayo de drogas porfirinogénicas y poder establecer así su modo de acción(AB)
Subject(s)
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Index: LILACS (Americas) Main subject: Porphyrinogens / Chick Embryo / Porphobilinogen Synthase / Liver Type of study: Prognostic study Limits: Animals Language: Spanish Journal: Rev. argent. dermatol Journal subject: Dermatology Year: 2001 Type: Article

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