Comportamento da beta-caseína na interface água-óleo de emulsões alimentares / Beta-casein behavior at the water-oil interface in food emulsion

RESUMO

Entende-se que, no futuro, a Tecnologia de Alimentos, no aperfeiçoamento de produtos alimentícios mais sofisticados, deverá orientar-se segundo duas direções: a elaboração de produtos mais atrativos e convenientes e ao mesmo tempo mais nutritivos e com apelo funcional. Assim, o desenvolvimento de processos tecnológicos deverá estar dirigido para a introdução de novas matérias-primas, para o aproveitamento de subprodutos e para a produção alimentos funcionais ou de alimentos mais nutritivos e atraentes, que posam ser utilizados por grande parte da população mundial e ter impacto na Saúde Pública. O conhecimento dos determinantes da estruturação de alimentos, da forma como ingredientes funcionais colaboram na formação da estrutura supramolecular e a relação entre percepção da textura e a estrutura do alimento é fundamental para que se produzam alimentos de texturas adequadas de intervenção nutricional. A -caseína é um importante ingrediente funcional capaz de emulsionar grande volume de óleo e conferir estrutura estável a uma série de produtos alimentícios. Neste trabalho investigamos por RMN de 1H a dinâmica da -caseína na interface óleo-água de emulsões. Primeiramente a -caseína foi purificada por FPLC (Fast Polymer Liquid Chromatography): a pureza da preparação foi controlada por SDS-PAGE e a proteína purificada foi então usada para produzir emulsões. Um sistema modelo foi constituído por -caseína, água e decano foi empregado, com substituição de cada componente por seu derivado deuterado. Desse modo, a principal fonte de próton poderia estar sempre identificada, permitindo estimar a contribuição de cada componente para os espectros obtidos. O tempo de relaxação (T2) das emulsões e dos seus componentes puros foi determinado pela seqüência de pulsos CPMG e a análise dos dados mostrou um sistema multiexponensial. Foram detectadas três principais populações de prótons, representando mobilidades moleculares muito menores que as dos componentes puros isolados. Pode-se dizer, analizando os resultados obtidos, que as emulsões restringiram a mobilidade molecular da água, lipídeo e proteína. A água, decano e -caseína livres foram detectados nos sistemas emulsificados em quantidades muito pequenas.