Purification and some properties of pectinesterase from potato (Solanum tuberosum L.) alpha cultivar
Braz. arch. biol. technol
;
43(4)2000. tab, ilus, graf
Article
in English
| LILACS
| ID: lil-458251
ABSTRACT
Pectinesterase was extracted from potato alpha cultivar, purified and partially characterized The used protocol resulted in a 58.8-fold purification (51 850.2 units/mg protein) with 15.5 percent recovery of pectinesterase activity. The purified enzyme had a molecular weight of 27 kDa and its isoelectric point was around 4.5 with pH and temperature optima of 8.0 and 60°C, respectively. The purified enzyme had a single symmetric peak of specific activity after chromatographic steps. The homogeneity of the purified pectinesterase was confirmed by gel filtration and polyacrylamide electrophoresis gel.
RESUMO
A pectinesterase foi extraída da batata (cultivar do alfa), purificada e parcialmente caracterizada. O protocolo usado levou a uma proteína purificada 58,8 vezes (51 850,2 units/mg da proteína) com uma recuperação de 15,5 por cento da atividade da proteína. A enzima purificada apresentou um peso molecular de 27 kDa e seu ponto isoelétrico foi ao redor 4,5. A pectinesterase exibiu pH e temperatura ótimos de respectivamente 8,0 e 60°C. A enzima purificada apresentou um único pico simétrico de atividade específica após as etapas de cromatografia. A homogeneidade da pectinesterase purificada foi confirmada por filtração em gel e por eletroforese em gel de poliacrilamida.
Full text:
Available
Index:
LILACS (Americas)
Language:
English
Journal:
Braz. arch. biol. technol
Journal subject:
Biology
Year:
2000
Type:
Article
/
Project document
Affiliation country:
Mexico
/
Spain
Institution/Affiliation country:
Centro de Investigaciones Biologicas del CSIC/ES
/
Universidad Autónoma de Coahuila/MX
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