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Variabilidad de las redes de fibrina / Fibrin network variability
Lauricella, Ana María.
  • Lauricella, Ana María; Univarsidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Dto Quimica Biologica. Laboratorio de Hemostasia y Trombosis. Buenos Aires. AR
Acta bioquím. clín. latinoam ; 41(1): 7-19, ene.-mar. 2007. ilus, graf
Article in Spanish | LILACS | ID: lil-632988
RESUMEN
La fibrina (polímero del fibrinógeno) es una malla proteica constituyente del tapón hemostático. Esta red se caracteriza principalmente por su estructura espacial, las dimensiones de sus fibras, el grado de ramificación, porosidad, elasticidad y rigidez, propiedades que dependen de factores como temperatura, concentración de iones y otras sustancias plasmáticas, pero principalmente de fibrinógeno, trombina y factor XIII. Cuando aumentan las concentraciones de fibrinógeno o trombina, las redes de fibrina son más densas, de menor porosidad y formadas por fibras más cortas. Las alteraciones de la molécula de fibrinógeno pueden producir fibrina anormal, de diferente disolución, ya sea que permanezca tiempos prolongados en circulación induciendo la formación de otros trombos, o bien que se degrade anticipadamente produciendo riesgo hemorrágico. El aumento de calcio incrementa la rigidez y porosidad de la red. La fibrina tiene una importante función como cofactor de la fibrinolisis. La activación del plasminógeno y la acción de la plasmina sobre la fibrina dependen de la estructura de la red. Las redes compactas son lisadas más lentamente, mientras que dentro del mismo gel, las fibras delgadas son disueltas antes que las gruesas. Por otra parte, fibras gruesas resultan mejores cofactores de la activación del plasminógeno. Conocer estos factores facilita la comprensión de situaciones fisiopatológicas que producen diferente respuesta fibrinolítica fisiológica o inducida por fármacos.
ABSTRACT
Fibrin is a protein network present in the clot. It can be characterized by its structure, fibers dimensions, ramification degree, porosity, viscoelasticity and deformability. All these properties depend on temperature, ions concentrations and on other plasmatic substances, mainly fibrinogen, thrombin and factor XIII. Greater fibrinogen or thrombin concentrations produce more dense, less porous and shorter fibered-fibrin networks. Fibrinogen alterations can generate abnormal fibrin, with different susceptibility to lysis, while calcium ions increase the fibrin networks' rigidity and porosity. Plasminogen activation and fibrinolysis rate are strongly dependent on the size and the fibrin network architecture. Tight networks are lysed more slowly while, within the same gel, thin fibers are lysed before thick ones. Otherwise, thicker fibers proved to be a better cofactor of plasminogen activation. Taking into account these factors helps understand the different fibrinolytic response, mainly when it is not explained by laboratory studies.
Subject(s)

Full text: Available Index: LILACS (Americas) Main subject: Pathology / Thrombosis / Fibrinogen / Fibrin / Hemostasis Language: Spanish Journal: Acta bioquím. clín. latinoam Journal subject: Bioqu¡mica / Qu¡mica Cl¡nica Year: 2007 Type: Article Affiliation country: Argentina Institution/Affiliation country: Univarsidad de Buenos Aires/AR

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