Your browser doesn't support javascript.
loading
ESTABILIZACIÓN DE HOLO-α-LACTOALBÚMINA EN PRESENCIA DE POLIOLES / HOLO-α-LACTALBUMLN STABILIZATION IN THE PRESENCE OF POLYOLS / ESTABILIDADE TÉRMICA DA HOLO-α-LACTOALBUMFNA EM PRESENÇA DE POLIÓIS
Alois, Alberto R.; Lozano, José M.; Romero, Carmen M..
  • Alois, Alberto R.; Universidad Nacional de Colombia. Facultad de Ciencias. Departamento de Química. Bogotá. CO
  • Lozano, José M.; Fundación Instituto de Inmunología de Colombia. Bogotá. CO
  • Romero, Carmen M.; Universidad Nacional de Colombia. Facultad de Ciencias. Departamento de Química. Bogotá. CO
Rev. colomb. quím. (Bogotá) ; 38(2): 209-219, ago. 2009. ilus, tab
Article in Spanish | LILACS | ID: lil-636656
RESUMEN
En este trabajo se presenta un estudio sistemático sobre el efecto de las soluciones acuosas de eritritol, xilitol, sorbitol e inositol con diferentes concentraciones, sobre la estabilidad térmica de la holo-α-lactoalbúmina bovina con pH 6,5 usando espectroscopia UV-VIS. Los resultados obtenidos muestran que los polioles usados estabilizan la holo-α-lactoalbúmina en un grado significativamente menor al reportado para otras proteínas. Se sugiere que este menor efecto de estabilización ocurre debido a que esta proteína presenta un estado desnaturalizado parcialmente desdoblado.
ABSTRACT
In this work we present a systematic study of the effect of aqueous solutions of erythritol, xylitol, sorbitol and inositol on thermal stability of bovine holo-α-lactalbumin at pH 6,5 using UV-VIS spectroscopy. The results show that the polyols used stabilize the holo-α-lactoalbumin in a significant lesser extent than the reported for others proteins. It is suggested that the lower stabilization achieved for this protein is the result of a partially unfolded denaturated state that this protein presents.
RESUMO
Neste trabalho é apresentado um estudo sistemático acerca do efeito de soluções aquosas de eritritol, xilitol, sorbitol e inositol a diferentes concentrações sobre a estabilidade térmica da holo-α-lactoalbumina bovina a pH 6,5 usando espectroscopia UV-VIS. Os resultados obtidos mostram que os polióis usados estabilizam a holo-α-lactoalbumina num grado significativamente menor ao reportado para outras proteínas. Se sugere que este menor efeito de estabilização ocorre devido a que esta proteína apresenta um estado desnaturalizado parcialmente desdobrado.

Full text: Available Index: LILACS (Americas) Language: Spanish Journal: Rev. colomb. quím. (Bogotá) Journal subject: Chemistry Year: 2009 Type: Article Affiliation country: Colombia Institution/Affiliation country: Fundación Instituto de Inmunología de Colombia/CO / Universidad Nacional de Colombia/CO

Similar

MEDLINE

...
LILACS

LIS

Full text: Available Index: LILACS (Americas) Language: Spanish Journal: Rev. colomb. quím. (Bogotá) Journal subject: Chemistry Year: 2009 Type: Article Affiliation country: Colombia Institution/Affiliation country: Fundación Instituto de Inmunología de Colombia/CO / Universidad Nacional de Colombia/CO