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Obesity does not Lead to Imbalance Between Myocardial Phospholamban Phosphorylation and Dephosphorylation / Obesidade não Acarreta Desequilíbrio entre Fosforilação e Desfosforilação da Fosfolambam Miocárdica
Freire, Paula Paccielli; Alves, Carlos Augusto Barnabe; Deus, Adriana Fernandes de; Leopoldo, Ana Paula Lima; Leopoldo, André Soares; Silva, Danielle Cristina Tomaz da; Tomasi, Loreta Casquel de; Campos, Dijon Henrique Salomé; Cicogna, Antonio Carlos.
  • Freire, Paula Paccielli; Universidade Estadual Paulista. Faculdade de Medicina de Botucatu. Departamento de Clínica Médica. Botucatu. BR
  • Alves, Carlos Augusto Barnabe; Universidade Estadual Paulista. Faculdade de Medicina de Botucatu. Departamento de Clínica Médica. Botucatu. BR
  • Deus, Adriana Fernandes de; Universidade Estadual Paulista. Faculdade de Medicina de Botucatu. Departamento de Clínica Médica. Botucatu. BR
  • Leopoldo, Ana Paula Lima; Universidade Estadual Paulista. Faculdade de Medicina de Botucatu. Departamento de Clínica Médica. Botucatu. BR
  • Leopoldo, André Soares; Universidade Estadual Paulista. Faculdade de Medicina de Botucatu. Departamento de Clínica Médica. Botucatu. BR
  • Silva, Danielle Cristina Tomaz da; Universidade Estadual Paulista. Faculdade de Medicina de Botucatu. Departamento de Clínica Médica. Botucatu. BR
  • Tomasi, Loreta Casquel de; Universidade Estadual Paulista. Faculdade de Medicina de Botucatu. Departamento de Clínica Médica. Botucatu. BR
  • Campos, Dijon Henrique Salomé; Universidade Estadual Paulista. Faculdade de Medicina de Botucatu. Departamento de Clínica Médica. Botucatu. BR
  • Cicogna, Antonio Carlos; Universidade Estadual Paulista. Faculdade de Medicina de Botucatu. Departamento de Clínica Médica. Botucatu. BR
Arq. bras. cardiol ; 103(1): 41-50, 07/2014. tab, graf
Article in English | LILACS | ID: lil-718100
ABSTRACT

Background:

The activation of the beta-adrenergic system promotes G protein stimulation that, via cyclic adenosine monophosphate (cAMP), alters the structure of protein kinase A (PKA) and leads to phospholamban (PLB) phosphorylation. This protein participates in the system that controls intracellular calcium in muscle cells, and it is the primary regulator of sarcoplasmic reticulum calcium pump activity. In obesity, the beta-adrenergic system is activated by the influence of increased leptin, therefore, resulting in higher myocardial phospholamban phosphorylation via cAMP-PKA.

Objective:

To investigate the involvement of proteins which regulate the degree of PLB phosphorylation due to beta-adrenergic activation in obesity. In the present study, we hypothesized that there is an imbalance between phospholamban phosphorylation and dephosphorylation, with prevalence of protein phosphorylation.

Methods:

Male Wistar rats were randomly distributed into two groups control (n = 14), fed with normocaloric diet; and obese (n = 13), fed with a cycle of four unsaturated high-fat diets. Obesity was determined by the adiposity index, and protein expressions of phosphatase 1 (PP-1), PKA, PLB, phosphorylated phospholamban at serine16 (PPLB-Ser16) were assessed by Western blot.

Results:

Obesity caused glucose intolerance, hyperinsulinemia, hypertriglyceridemia, hyperleptinemia and did not alter the protein expression of PKA, PP-1, PLB, PPLB-Ser16.

Conclusion:

Obesity does not promote an imbalance between myocardial PLB phosphorylation and dephosphorylation via beta-adrenergic system. .
RESUMO
Fundamento A ativação do sistema beta-adrenérgico promove a estimulação da proteína G, que, via adenosina monofosfato cíclico (AMPc), altera a estrutura da proteina quinase A (PKA) e acarreta a fosforilação da fosfolambam (PLB). Essa proteína participa do sistema envolvido no controle de cálcio intracelular, em células musculares, sendo a principal reguladora da atividade da bomba de cálcio do retículo sarcoplasmático. Na obesidade ocorre ativação do sistema beta-adrenérgico por influência do aumento da leptina, acarretando, consequentemente, maior fosforilação da fosfolambam miocárdica, via AMPc-PKA.

Objetivo:

Investigar, na obesidade, o envolvimento das proteínas que regulam o grau de fosforilação do PLB decorrente da ativação beta-adrenérgica. A hipótese do estudo é que há desequilíbrio entre a fosforilação e a desfosforilação da fosfolambam, com predomínio da fosforilação da proteína.

Métodos:

Ratos Wistar machos foram randomizados e distribuídos em dois grupos controle (n = 14), alimentado com dieta normocalórica, e obeso (n = 13), com um ciclo de quatro dietas hiperlipídicas insaturadas. A obesidade foi determinada pelo índice de adiposidade, e as expressões proteicas de fosfatase 1 (PP-1), PKA, PLB, fosfolambam fosforilado na serina 16 (pPLB-ser16) foram realizadas por Western Blot.

Resultados:

A obesidade acarretou intolerância à glicose, hiperinsulinemia, hipertrigliceridemia, hiperleptinemia e não alterou a expressão proteica de PKA, PP-1, PLB, pPLB-ser16.

Conclusão:

A obesidade não promove desequilíbrio entre a fosforilação e a desfosforilação, via beta-adrenérgica, do PLB miocárdico. .
Subject(s)


Full text: Available Index: LILACS (Americas) Main subject: Blood Pressure / Calcium-Binding Proteins / Myocardium / Obesity Type of study: Risk factors Limits: Animals Language: English Journal: Arq. bras. cardiol Journal subject: Cardiology Year: 2014 Type: Article Affiliation country: Brazil Institution/Affiliation country: Universidade Estadual Paulista/BR

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