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Aislamiento y caracterizacion parcial de fracciones con actividad ribonucleasa a partir del latex de calotropis procera (Aiton) W.T. Aiton y pedilanthus tithymaloides (L.) poit / Isolation and partial characterization of fractions with ribonuclease activity from latex of calotropis procera (Aiton) W.T. Aiton and pedilanthus tithymaloides (L.) poit
Rueda de Arvelo, Emma; Ramis, Catalina; Triana-Alonso, Francisco.
  • Rueda de Arvelo, Emma; Universidad Central de Venezuela. Facultad de Ciencias Veterinarias. VE
  • Ramis, Catalina; Universidad Central de Venezuela. Facultad de Agronomía. VE
  • Triana-Alonso, Francisco; Universidad de Carabobo. Facultad de Ciencias de la Salud. Valencia. VE
Bol. latinoam. Caribe plantas med. aromát ; 15(1): 18-28, ene. 2016. ilus, graf
Artículo en Español | LILACS | ID: biblio-907514
RESUMEN
Con el objetivo de aislar y caracterizar parcialmente las enzimas ribonucleasas (RNasas) contenidas en el látex de Calotropis procera y Pedilanthus tithymaloides, se colectaron muestras de plantas adultas. Las proteínas solubles fueron extraídas con acetato de sodio y centrifugación a 16.000 x g durante 15 min y fraccionadas por cromatografía de intercambio iónico. Se estimó la masa molecular a través de ecuaciones de regresión lineal. Se realizaron pruebas de glicosilación. En ambas especies, las proteínas con actividad RNasa presentaron una masa molecular entre 28 y 30 kDa. No existe evidencia de proteínas glicosiladas en el látex de C. procera. En P. tithymaloides la RNasa es una proteína glicosilada.
ABSTRACT
In order to isolate and characterize partially ribonucleases (RNases) enzymes contained in the latex from Calotropis procera and Pedilanthus tithymaloides, samples were collected from mature plants. Soluble proteins were extracted with sodium acetate and centrifugation at 16,000 xg for 15 min and fractionated by ion exchange chromatography. Molecular mass was estimated by linear regression equations. Glycosylation tests were conducted. In both species, proteins with RNase activity showed a molecular mass between 28 and 30 kDa. No evidence of glycosylated proteins in latex from C. procera. In P. tithymaloides, RNase may be a glycosylated protein.
Asunto(s)

Texto completo: Disponible Índice: LILACS (Américas) Asunto principal: Ribonucleasas / Euphorbiaceae / Calotropis / Látex Idioma: Español Revista: Bol. latinoam. Caribe plantas med. aromát Asunto de la revista: Botánica / Medicina / Plantas Medicinais / Terapias Complementares Año: 2016 Tipo del documento: Artículo / Documento de proyecto País de afiliación: Venezuela Institución/País de afiliación: Universidad Central de Venezuela/VE / Universidad de Carabobo/VE

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