Triplets! Unexpected structural similarity among the three enzymes that catalyze initiation and termination of thyroid hormone effects
Arq. bras. endocrinol. metab
;
48(1): 16-24, fev. 2004. ilus
Artículo
en Inglés
| LILACS
| ID: lil-360752
RESUMO
As três desiodases de iodotironinas catalisam a iniciação (D1, D2) e o término (D3) dos efeitos dos hormônios tiroideanos em vertebrados. Um modelo tridimensional concebido recentemente propõe que essas enzimas apresentam organização estrutural similar e pertençam à superfamília da thioredoxin (TRX)-fold. O sítio ativo é formado por um bolso contendo selenocisteína, definido pelos motivos b1-a1-b2 do TRX-fold, e um domínio similar ao sítio ativo da iduronidase, um membro do clan GH-A-fold das hidrolases de glicosídeos. Enquanto D1 e D3 são proteínas de meia-vida longa localizadas na membrana plasmática, a D2 é uma proteína residente do retículo endoplasmático com meia-vida de apenas 20min. A inativação da D2 é mediada por conjugação seletiva à ubiquitina, catalisada pela UBC-7, um processo que é acelerado pela catálise do T4, mantendo assim a homeostase local do T3. Além disso, a D2 interage e é substrato das VDU1 e VDU2 (pVHL-interacting deubiquitinating enzymes), fazendo com que sua desubiquitinação regule o suprimento de hormônio tiroideano ativo em células que expressam D2.
Texto completo:
Disponible
Índice:
LILACS (Américas)
Asunto principal:
Hormonas Tiroideas
/
Yoduro Peroxidasa
Tipo de estudio:
Estudio pronóstico
Límite:
Animales
/
Humanos
Idioma:
Inglés
Revista:
Arq. bras. endocrinol. metab
Asunto de la revista:
Endocrinologia
/
Metabolismo
Año:
2004
Tipo del documento:
Artículo
País de afiliación:
Estados Unidos
Institución/País de afiliación:
Brigham and Women's Hospital/US
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