Purification and some properties of pectinesterase from potato (Solanum tuberosum L.) alpha cultivar
Braz. arch. biol. technol
;
43(4)2000. tab, ilus, graf
Artículo
en Inglés
| LILACS
| ID: lil-458251
ABSTRACT
Pectinesterase was extracted from potato alpha cultivar, purified and partially characterized The used protocol resulted in a 58.8-fold purification (51 850.2 units/mg protein) with 15.5 percent recovery of pectinesterase activity. The purified enzyme had a molecular weight of 27 kDa and its isoelectric point was around 4.5 with pH and temperature optima of 8.0 and 60°C, respectively. The purified enzyme had a single symmetric peak of specific activity after chromatographic steps. The homogeneity of the purified pectinesterase was confirmed by gel filtration and polyacrylamide electrophoresis gel.
RESUMO
A pectinesterase foi extraída da batata (cultivar do alfa), purificada e parcialmente caracterizada. O protocolo usado levou a uma proteína purificada 58,8 vezes (51 850,2 units/mg da proteína) com uma recuperação de 15,5 por cento da atividade da proteína. A enzima purificada apresentou um peso molecular de 27 kDa e seu ponto isoelétrico foi ao redor 4,5. A pectinesterase exibiu pH e temperatura ótimos de respectivamente 8,0 e 60°C. A enzima purificada apresentou um único pico simétrico de atividade específica após as etapas de cromatografia. A homogeneidade da pectinesterase purificada foi confirmada por filtração em gel e por eletroforese em gel de poliacrilamida.
Texto completo:
Disponible
Índice:
LILACS (Américas)
Idioma:
Inglés
Revista:
Braz. arch. biol. technol
Asunto de la revista:
Biologia
Año:
2000
Tipo del documento:
Artículo
/
Documento de proyecto
País de afiliación:
México
/
España
Institución/País de afiliación:
Centro de Investigaciones Biologicas del CSIC/ES
/
Universidad Autónoma de Coahuila/MX
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