Prevalencia de metalo-β-lactamasas en Pseudomonas aeruginosa resistentes a carbapenemes en un Hospital Universitario de Buenos Aires / Prevalence of metallo-β-lactamase in carbapenem resistant Pseudomonas aeruginosa at an University Hospital of Buenos Aires City

RESUMEN

Se estudiaron 91 aislamientos de Pseudomonas aeruginosa resistentes a carbapenemes con el objetivo de conocer la prevalencia de metalo-β-lactamasas y evaluar la habilidad del ensayo de inhibición empleando discos de EDTA (1 µmol) en su detección. Se determinó la presencia de carbapenemasas en 10 (11%) de los aislamientos recuperados. La sensibilidad a aztreonam en los aislamientos resistentes a ambos carbapenemes resultó un buen predictor de la presencia de estas enzimas. Dichas carbapenemasas correspondieron a la enzima VIM-2 en tres de ellos y a VIM-11 en otros siete. En todos los casos los genes codificantes de estas enzimas se encontraron localizados en integrones de clase 1 seguidos corriente abajo de genes codificantes de enzimas acetilantes de antibióticos aminoglucosídicos. El ensayo de detección fenotípica de metalo-β-lactamasas empleando discos de EDTA mostró un 100% de especificidad y sensibilidad en la detección de estas enzimas en la población de Pseudomonas aeruginosa analizadas.

ABSTRACT

The present study was conducted to estimate the prevalence of metallo-β-lactamases in 91 consecutive carbapenem resistant Pseudomonas aeruginosa isolates, recovered from inpatients at Hospital de Clínicas in Buenos Aires. Both, phenotypic and genotypic methods detected the presence of carbapenemases in 10 (11%) isolates, corresponding to VIM-11 in 7/10 and VIM-2 in the others. Codifying genes were all included in class 1 integrons, upstream genes coding for aminoglycoside modifying enzymes. One hundred percent sensitivity and specificity was achieved by the metallo-β-lactamases phenotypic screening method using EDTA (1 µmol) disks in the Pseudomonas aeruginosa isolates included in this study. Sensitivity to aztreonam in carbapenem resistant isolates was suspicious of the presence of these enzymes.