Glutatioma redutase e grupos SH reativos intra-eritrocitários: revisäo / Gluthathione reductase and reacting SH groups in erythrocytes: a review

RESUMO

A glutationa, tripeptídeo constituído de glutamato, cisteína e glicina, possui atividade química através do grupo SH. A glutationa apresenta-se normalmente na forma reduzida porém pode oxidar-se formando pontes dissulfeto entre duas moléculas. A síntese da glutationa ocorre no interior da hemácia necessitando, para tanto, além dos aminoácidos constituintes da molécula, das enzimas gama-glutamil cisteína sintetase e glutationa sintetase. A glutationa reduzida, uma vez formada, näo tem capacidade de deixar o eritrócito. Existem porém evidência de que a glutationa oxidada atravessa a membrana eritrocitária consumindo energia. Isto se faz necessário porque a glutationa oxidada, entre outras atividades, tem a capacidade de inibir a enzima hexoquinase e reagir com a molécula de hemoglobina alterando desta forma o funcionamento normal do eritrócito. A principal funçäo da glutationa no interior do eritrócito é manter os grupos SH reativos na forma reduzida. Para que isso ocorra de forma adequada, é necessária a presença da enzima glutationa redutase, catalisadora da reduçäo da glutationa oxidada. A glutationa redutase näo atua apenas nas pontes dissulfeto formadas pela glutationa, mas também sobre outras ligaçöes dissulfeto formadas por proteínas eritrocitárias, tais como as da membrana celular. A hemoglobina é a principal constituinte do eritrócito e possui dois grupos SH reativos correspondentes â cisteína 93, constituintes das cadeias beta normais. Esses grupos säo preservados pela glutationa redutase. Para que a açäo da glutationa redutase seja adequada ela necessita de NADPH, glutationa reduzida e flavina adenina dinucleotídeo (FAD). O NADPH é reduzido na via das pentoses pela açäo da glicose-6-fosfato desidrogenase (g6pd). O FAD é derivado fosforilado da riboflavina e atua como grupo prostético da glutationa redutase...