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Mechanism and application of molecular self-assembly in Sup35 prion domain of Saccharomyces cerevisiae / 生物工程学报
Chinese Journal of Biotechnology ; (12): 1401-1407, 2011.
Artículo en Chino | WPRIM | ID: wpr-304563
ABSTRACT
Sup35 in its native state is a translation termination factor in Saccharomyces cerevisiae. The prion domain of Sup35p can form amyloid-like proteinaceous fibrils in vitro and in vivo. Furthermore, the in-register cross beta-sheet structure of Sup35p amyloid fibrils is similar to those formed in other species. Therefore, studies on mechanism of Sup35p self-assembly can be an appropriate model to study protein misfolding-related diseases and prion biology. Because of its ability to self-assemble into nanowires, the prion domain of Sup35p has been widely used in biotechnology and nanotechnology.
Asunto(s)
Texto completo: Disponible Índice: WPRIM (Pacífico Occidental) Asunto principal: Conformación Proteica / Saccharomyces cerevisiae / Priones / Datos de Secuencia Molecular / Química / Factores de Terminación de Péptidos / Secuencia de Aminoácidos / Proteínas de Saccharomyces cerevisiae / Genética / Amiloide Tipo de estudio: Estudio pronóstico Idioma: Chino Revista: Chinese Journal of Biotechnology Año: 2011 Tipo del documento: Artículo

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